La proteina a cluster ibrido

Una proteina del ferro con uno strano cluster di ferro, zolfo e ossigeno, e il cuore del mio dottorato.

A sinistra: la proteina intera, colorata dall'inizio (arancione) alla fine (prugna) della catena, con i due cluster di ferro al centro. A destra: un primo piano dei cluster, con il ferro in marrone, lo zolfo in giallo e l'ossigeno in rosso, e le catene laterali che li tengono.

La proteina a cluster ibrido (HCP) dei batteri Desulfovibrio contiene un insolito cluster di atomi di ferro, zolfo e ossigeno la cui funzione è ancora discussa. Durante il mio dottorato, tra l’ITQB NOVA e l’ESRF, l’abbiamo risolta in diversi stati di ossidazione: forme ridotte di due specie a 1,25 e 1,55 Å (1OA0, 1OA1), e la proteina di D. vulgaris purificata e cristallizzata interamente senza ossigeno, risolta per MAD alla soglia del ferro a 1,35 Å (1W9M). Gli atomi del cluster si spostano quando cambia stato redox, e la sua somiglianza con la monossido di carbonio deidrogenasi ha dato indizi sulla sua chimica.

Tutti e due gli articoli sono finiti in copertina: sul Journal of Biological Inorganic Chemistry nel 2003 e su Acta Crystallographica D nel giugno 2008 (articolo del 2003, articolo del 2008).

Codice PDB: 1W9M su PDBe (anche su RCSB PDB)
Pubblicata: 2005-02-04
Risoluzione: 1.35 Å
Articolo: Structural and Functional Relationships in the Hybrid Cluster Protein Family:Structure of the Anaerobically Purified Hybrid Cluster Protein from Desulfovibrio Vulgaris at 1.35 A Resolution (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2008)
Altro: Dettagli tecnici, link e densità elettronica

Immagini e video realizzati con UCSF ChimeraX; la vista in 3D è PDBe Mol*.