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8QXXHCMV DNA polymerase processivity factor UL44 phosphorylated NLS 410-433 bound to mouse importin alpha 22023 · 1,9 Å

Proteine: DNA polymerase processivity factor (Human betaherpesvirus 5); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Risoluzione: 1,9 Å · R_work 0,175, R_free 0,204
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 78,9, b = 89,8, c = 97,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 58,1 kDa · 534 residui in 2 catene · 3777 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95372 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel mar 2019, depositati nel ott 2023, pubblicati nel nov 2023 · 4,6 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 5,8 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,0%
Articolo: Structural determinants of phosphorylation-dependent nuclear transport of HCMV DNA polymerase processivity factor UL44. (Febs Lett., 2024) · citato 9 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 31 strutture successive di Importin subunit alpha-1 nel PDB

PDBe PDBe-KB (P16790)PDBe-KB (P52293)UniProt P16790 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

8QXWHCMV DNA polymerase processivity factor UL44 unphosphorylated NLS 410-433 bound to mouse importin alpha 22023 · 2 Å

Proteine: DNA polymerase processivity factor (Human betaherpesvirus 5); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Risoluzione: 2 Å · R_work 0,191, R_free 0,221
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 78,9, b = 90,1, c = 96,1 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 58,0 kDa · 534 residui in 2 catene · 3510 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95372 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel mar 2019, depositati nel ott 2023, pubblicati nel nov 2023 · 4,6 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 5,8 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,0%
Articolo: Structural determinants of phosphorylation-dependent nuclear transport of HCMV DNA polymerase processivity factor UL44. (Febs Lett., 2024) · citato 9 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 31 strutture successive di Importin subunit alpha-1 nel PDB

PDBe PDBe-KB (P16790)PDBe-KB (P52293)UniProt P16790 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

7RG6Importin alpha2 in complex with ORF4B Bat coronavirus HKU52021 · 2,1 Å

Proteine: Non-structural protein ORF4b (Bat coronavirus HKU5); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Risoluzione: 2,1 Å · R_work 0,205, R_free 0,223
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 78,7, b = 90,3, c = 100,0 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 60,7 kDa · 550 residui in 3 catene · 3549 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel mar 2021, depositati nel lug 2021, pubblicati nel ago 2021 · 5 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 1,3 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,5%
Articolo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citato 29 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 48 strutture successive di Importin subunit alpha-1 nel PDB

PDBe PDBe-KB (A3EXD3)PDBe-KB (P52293)UniProt A3EXD3 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

7RG5Importin alpha3 in complex with p50 NLS2021 · 2,15 Å

Proteine: Isoform 3 of Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit (Homo sapiens); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Risoluzione: 2,15 Å · R_work 0,226, R_free 0,262
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 47,8, b = 59,2, c = 86,2 Å; α = 90,0, β = 96,3, γ = 90,0°
Dimensioni: 55,3 kDa · 499 residui in 2 catene · 3357 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel set 2017, depositati nel lug 2021, pubblicati nel ago 2021 · 3,9 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 1,4 · outlier di Ramachandran 0,2% · outlier dei rotameri 0,5%
Articolo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citato 29 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 5 strutture successive di Importin subunit alpha-3 nel PDB

PDBe PDBe-KB (P19838)PDBe-KB (O00629)UniProt P19838 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

7RG4Importin alpha2 in complex with p50 NLS2021 · 2,6 Å

Proteine: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus); Isoform 3 of Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit (Homo sapiens)
Risoluzione: 2,6 Å · R_work 0,217, R_free 0,243
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 78,0, b = 89,7, c = 97,2 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 60,2 kDa · 550 residui in 2 catene · 3318 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel nov 2017, depositati nel lug 2021, pubblicati nel ago 2021 · 3,8 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 1,9 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,6%
Articolo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citato 29 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 48 strutture successive di Importin subunit alpha-1 nel PDB

PDBe PDBe-KB (P52293)PDBe-KB (P19838)UniProt P52293 UniProt P19838 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

7RG3Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B R37A mutant2021 · 2 Å

Proteine: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Risoluzione: 2 Å · R_work 0,177, R_free 0,194
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 78,7, b = 90,0, c = 100,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 60,5 kDa · 552 residui in 3 catene · 3669 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel dic 2020, depositati nel lug 2021, pubblicati nel ago 2021 · 9 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 1,2 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 1,9%
Articolo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citato 29 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 48 strutture successive di Importin subunit alpha-1 nel PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

7RG2Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B R33A mutant2021 · 2 Å

Proteine: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Risoluzione: 2 Å · R_work 0,199, R_free 0,216
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 78,9, b = 89,9, c = 100,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 57,9 kDa · 531 residui in 2 catene · 3606 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel dic 2020, depositati nel lug 2021, pubblicati nel ago 2021 · 9 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 1,5 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 1,4%
Articolo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citato 29 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 48 strutture successive di Importin subunit alpha-1 nel PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

7RG1Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B H26A mutant2021 · 1,85 Å

Proteine: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Risoluzione: 1,85 Å · R_work 0,200, R_free 0,211
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 79,0, b = 89,7, c = 100,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 57,9 kDa · 531 residui in 2 catene · 3697 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER2 X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel dic 2020, depositati nel lug 2021, pubblicati nel lug 2021 · 8 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 1,0 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,3%
Articolo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMPα and block innate immunity. (Nat Commun, 2022)
Cosa è venuto dopo: 52 strutture successive di Importin subunit alpha-1 nel PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

7RG0Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B R24A mutant2021 · 2 Å

Proteine: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Risoluzione: 2 Å · R_work 0,195, R_free 0,213
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 78,7, b = 89,6, c = 99,8 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 57,9 kDa · 531 residui in 2 catene · 3531 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER2 X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel dic 2020, depositati nel lug 2021, pubblicati nel lug 2021 · 8 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 0,8 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,3%
Articolo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citato 29 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 52 strutture successive di Importin subunit alpha-1 nel PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

7RFZImportin alpha 2 in complex with MERS ORF4B NLS peptide2021 · 1,95 Å

Proteine: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Risoluzione: 1,95 Å · R_work 0,188, R_free 0,211
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 78,5, b = 89,5, c = 100,1 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 58,0 kDa · 531 residui in 2 catene · 3574 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel dic 2020, depositati nel lug 2021, pubblicati nel lug 2021 · 8 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 1,3 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,5%
Articolo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citato 29 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 52 strutture successive di Importin subunit alpha-1 nel PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

7RFYImportin alpha3 in complex with MERS ORF4B2021 · 2,5 Å

Proteine: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Risoluzione: 2,5 Å · R_work 0,249, R_free 0,267
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 48,2, b = 59,7, c = 82,6 Å; α = 90,0, β = 98,9, γ = 90,0°
Dimensioni: 53,0 kDa · 480 residui in 2 catene · 3143 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel ago 2020, depositati nel lug 2021, pubblicati nel lug 2021 · 12 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 6,0 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,3%
Articolo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citato 29 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 6 strutture successive di Importin subunit alpha-3 nel PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (O00629)UniProt K9N643 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

7RFXImportin alpha2 in complex with MERS ORF4B2021 · 2,1 Å

Proteine: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Risoluzione: 2,1 Å · R_work 0,197, R_free 0,208
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 79,3, b = 89,7, c = 99,4 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 58,0 kDa · 531 residui in 2 catene · 3630 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 210r
Cronologia: Dati raccolti nel ago 2020, depositati nel lug 2021, pubblicati nel lug 2021 · 12 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 1,0 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,5%
Articolo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citato 29 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 52 strutture successive di Importin subunit alpha-1 nel PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6WX9SOX2 bound to Importin-alpha 52020 · 2,8 Å

Proteine: Transcription factor SOX-2 (Homo sapiens); Importin subunit alpha-5 (Homo sapiens)
Risoluzione: 2,8 Å · R_work 0,206, R_free 0,251
Gruppo spaziale: C 1 2 1
Cella elementare: a = 160,5, b = 61,4, c = 69,1 Å; α = 90,0, β = 95,5, γ = 90,0°
Dimensioni: 62,8 kDa · 557 residui in 2 catene · 3462 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel feb 2019, depositati nel mag 2020, pubblicati nel ott 2020 · 20 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 10,7 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,8%
Articolo: Structural basis for nuclear import selectivity of pioneer transcription factor SOX2. (Nat Commun, 2021) · citato 40 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 0 strutture successive di Importin subunit alpha-5 nel PDB

PDBe PDBe-KB (P48431)PDBe-KB (P52294)UniProt P48431 UniProt P52294 AlphaFold P52294 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6WX8SOX2 bound to Importin-alpha 32020 · 2,3 Å

Proteine: Transcription factor SOX-2 (Homo sapiens); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Risoluzione: 2,3 Å · R_work 0,220, R_free 0,245
Gruppo spaziale: C 1 2 1
Cella elementare: a = 148,6, b = 119,0, c = 94,9 Å; α = 90,0, β = 128,8, γ = 90,0°
Dimensioni: 123,2 kDa · 1098 residui in 4 catene · 8113 atomi
Ligandi: SO4
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel set 2018, depositati nel mag 2020, pubblicati nel ott 2020 · 2,1 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 3,1 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,3%
Articolo: Structural basis for nuclear import selectivity of pioneer transcription factor SOX2. (Nat Commun, 2021) · citato 40 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 7 strutture successive di Importin subunit alpha-3 nel PDB

PDBe PDBe-KB (P48431)PDBe-KB (O00629)UniProt P48431 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6WX7SOX2 bound to Importin-alpha 22020 · 2,7 Å

Proteine: Transcription factor SOX-2 (Homo sapiens); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Risoluzione: 2,7 Å · R_work 0,195, R_free 0,227
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 78,1, b = 91,3, c = 97,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 66,3 kDa · 600 residui in 2 catene · 3403 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 210r
Cronologia: Dati raccolti nel ago 2012, depositati nel mag 2020, pubblicati nel ott 2020 · 8,2 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 1,5 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,3%
Articolo: Structural basis for nuclear import selectivity of pioneer transcription factor SOX2. (Nat Commun, 2021) · citato 40 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 61 strutture successive di Importin subunit alpha-1 nel PDB

PDBe PDBe-KB (P48431)PDBe-KB (P52293)UniProt P48431 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6YB7SARS-CoV-2 main protease with unliganded active site (2019-nCoV, coronavirus disease 2019, COVID-19).2020 · 1,25 Å

Proteina: 3C-like proteinase (Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2)
Risoluzione: 1,25 Å · R_work 0,142, R_free 0,180
Gruppo spaziale: C 1 2 1
Cella elementare: a = 112,4, b = 52,8, c = 44,6 Å; α = 90,0, β = 103,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 34,4 kDa · 305 residui in 1 catena · 2962 atomi
Ligandi: DMS, PEG
Dati: Diamond, I04-1 · 0.91260 Å · DECTRIS PILATUS3 6M
Cronologia: Dati raccolti nel feb 2020, depositati nel mar 2020, pubblicati nel mar 2020 · 30 giorni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 2,5 · outlier di Ramachandran 0,3% · outlier dei rotameri 0,0%
Articolo: Crystallographic and electrophilic fragment screening of the SARS-CoV-2 main protease. (Nat Commun, 2020) · citato 547 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 1704 strutture successive di 3C-like proteinase nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6Y84SARS-CoV-2 main protease with unliganded active site (2019-nCoV, coronavirus disease 2019, COVID-19)2020 · 1,39 Å · in evidenza

Proteina: 3C-like proteinase nsp5 (Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2)
Risoluzione: 1,39 Å · R_work 0,178, R_free 0,200
Gruppo spaziale: C 1 2 1
Cella elementare: a = 112,8, b = 52,9, c = 44,6 Å; α = 90,0, β = 103,2, γ = 90,0°
Dimensioni: 34,1 kDa · 306 residui in 1 catena · 2950 atomi
Ligandi: DMS
Dati: Diamond, I04-1 · 0.9126 Å · DECTRIS PILATUS3 6M
Cronologia: Dati raccolti nel feb 2020, depositati nel mar 2020, pubblicati nel mar 2020 · 16 giorni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 3,5 · outlier di Ramachandran 0,3% · outlier dei rotameri 0,0%
Articolo: Crystallographic and electrophilic fragment screening of the SARS-CoV-2 main protease. (Nat Commun, 2020) · citato 547 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 1774 strutture successive di 3C-like proteinase nsp5 nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB Storia e video

6VZ6Methanococcoides burtonii cytochrome b5 domain protein (WP 011499504.1)2020 · 2,1 Å

Proteina: Cytochrome b5-domain protein (Methanococcoides burtonii)
Risoluzione: 2,1 Å · R_work 0,162, R_free 0,195
Gruppo spaziale: P 41 2 2
Cella elementare: a = 67,5, b = 67,5, c = 48,1 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 9,4 kDa · 78 residui in 1 catena · 726 atomi
Ligandi: HEM
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95370 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel mar 2019, depositati nel feb 2020, pubblicati nel mar 2020 · 11 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 4,8 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,0%
Articolo: Structural characterisation of a MAPR-related archaeal cytochrome b5M protein. (FEBS Lett, 2022)
Cosa è venuto dopo: 0 strutture successive di Cytochrome b5-domain protein nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6PZNPutative SDR from Acinetobacter baumannii Crystal Form 22019 · 2 Å

Proteina: 3-ketoacyl-ACP reductase (Acinetobacter baumannii)
Risoluzione: 2 Å · R_work 0,186, R_free 0,223
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 87,6, b = 90,0, c = 130,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 113,9 kDa · 1076 residui in 4 catene · 7678 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95373 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel feb 2018, depositati nel ago 2019, pubblicati nel ago 2019 · 18 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 2,5 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,1%
Articolo: Structural characterization of a short-chain dehydrogenase/reductase from multi-drug resistant Acinetobacter baumannii. (Biochem.Biophys.Res.Commun., 2019) · citato 8 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 0 strutture successive di 3-ketoacyl-ACP reductase nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6PZMPutative SDR from Acinetobacter baumannii Crystal Form 12019 · 2,1 Å

Proteina: 3-ketoacyl-ACP reductase (Acinetobacter baumannii)
Risoluzione: 2,1 Å · R_work 0,187, R_free 0,217
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 80,1, b = 122,0, c = 124,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 113,9 kDa · 1076 residui in 4 catene · 7500 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9536 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel feb 2018, depositati nel ago 2019, pubblicati nel ago 2019 · 18 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 2,0 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,1%
Articolo: Structural characterization of a short-chain dehydrogenase/reductase from multi-drug resistant Acinetobacter baumannii. (Biochem.Biophys.Res.Commun., 2019) · citato 8 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 0 strutture successive di 3-ketoacyl-ACP reductase nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6Q45F1-ATPase from Fusobacterium nucleatum2019 · 3,6 Å · in evidenza

Proteine: ATP synthase epsilon chain (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586); ATP synthase gamma chain (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586); ATP synthase subunit beta (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586); ATP synthase subunit alpha (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586)
Risoluzione: 3,6 Å · R_work 0,237, R_free 0,280
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 111,9, b = 200,2, c = 201,7 Å; α = 90,0, β = 102,2, γ = 90,0°
Dimensioni: 730,3 kDa · 6604 residui in 16 catene · 49.762 atomi
Ligandi: ADP, ATP, MG
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dati raccolti nel ott 2015, depositati nel dic 2018, pubblicati nel lug 2019 · 3,7 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 1,4 · outlier di Ramachandran 0,3% · outlier dei rotameri 1,2%
Articolo: Structure of F1-ATPase from the obligate anaerobe Fusobacterium nucleatum. (Open Biology, 2019) · citato 6 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 0 strutture successive di ATP synthase epsilon chain nel PDB; 0 strutture successive di ATP synthase gamma chain nel PDB; 0 strutture successive di ATP synthase subunit beta nel PDB; 0 strutture successive di ATP synthase subunit alpha nel PDB

PDBe PDBe-KB (Q8RGE3)PDBe-KB (Q8RGE1)PDBe-KB (Q8RGE2)PDBe-KB (Q8RGE0)UniProt Q8RGE3 UniProt Q8RGE1 UniProt Q8RGE2 UniProt Q8RGE0 AlphaFold Q8RGE3 AlphaFold Q8RGE1 AlphaFold Q8RGE2 AlphaFold Q8RGE0 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB Storia e video

6NZXHadesarchaea YNP_N21 cytochrome b5 domain protein (KUO41884.1)2019 · 1,9 Å

Proteina: Cytochrome B5 (Hadesarchaea archaeon YNP_N21)
Risoluzione: 1,9 Å · R_work 0,221, R_free 0,261
Gruppo spaziale: P 63
Cella elementare: a = 72,2, b = 72,2, c = 22,8 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Dimensioni: 9,2 kDa · 78 residui in 1 catena · 663 atomi
Ligandi: HEM
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95370 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel giu 2018, depositati nel feb 2019, pubblicati nel mar 2019 · 9 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 4,8 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,0%
Articolo: Structural characterisation of a MAPR-related archaeal cytochrome b5M protein. (FEBS Lett, 2022)

PDBe PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6NRPPutative short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) from Acinetobacter baumannii2019 · 1,9 Å

Proteina: 3-oxoacyl-ACP reductase FabG (Acinetobacter baumannii)
Risoluzione: 1,9 Å · R_work 0,170, R_free 0,192
Gruppo spaziale: P 31 2 1
Cella elementare: a = 89,5, b = 89,5, c = 239,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Dimensioni: 114,9 kDa · 1052 residui in 4 catene · 7616 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95372 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel feb 2018, depositati nel gen 2019, pubblicati nel feb 2019 · 12 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 2,8 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,4%
Articolo: Insights into Acinetobacter baumannii fatty acid synthesis 3-oxoacyl-ACP reductases. (Sci Rep, 2021) · citato 25 volte (OpenAlex)

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6BWBHendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 3 crystal form 32018 · 2,3 Å

Proteine: Protein W (Hendra virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Risoluzione: 2,3 Å · R_work 0,178, R_free 0,218
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 48,2, b = 59,0, c = 169,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 55,0 kDa · 500 residui in 2 catene · 3624 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dati raccolti nel nov 2016, depositati nel dic 2017, pubblicati nel lug 2018 · 20 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 2,0 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,8%
Articolo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citato 75 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 9 strutture successive di Importin subunit alpha-3 nel PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C6)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C6 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6BWAHendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 3 crystal form 22018 · 2,2 Å

Proteine: Protein W (Hendra virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Risoluzione: 2,2 Å · R_work 0,187, R_free 0,216
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 48,1, b = 60,0, c = 89,9 Å; α = 90,0, β = 97,9, γ = 90,0°
Dimensioni: 55,0 kDa · 500 residui in 2 catene · 3678 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dati raccolti nel lug 2016, depositati nel dic 2017, pubblicati nel lug 2018 · 24 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 0,9 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,3%
Articolo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citato 75 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 9 strutture successive di Importin subunit alpha-3 nel PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C6)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C6 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6BW9Hendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 3 crystal form 12018 · 1,6 Å · in evidenza

Proteine: Protein W (Hendra virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Risoluzione: 1,6 Å · R_work 0,171, R_free 0,196
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 47,4, b = 65,7, c = 74,2 Å; α = 90,0, β = 99,8, γ = 90,0°
Dimensioni: 55,0 kDa · 500 residui in 2 catene · 3738 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dati raccolti nel nov 2016, depositati nel dic 2017, pubblicati nel lug 2018 · 20 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 2,1 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,5%
Articolo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citato 75 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 9 strutture successive di Importin subunit alpha-3 nel PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C6)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C6 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB Storia e video

6BW1Hendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 12018 · 2,2 Å

Proteine: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus); Protein W (Hendra virus)
Risoluzione: 2,2 Å · R_work 0,192, R_free 0,212
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 79,0, b = 89,3, c = 100,4 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 60,0 kDa · 551 residui in 2 catene · 3431 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX1 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 210r
Cronologia: Dati raccolti nel giu 2016, depositati nel dic 2017, pubblicati nel lug 2018 · 2,1 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 1,2 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,3%
Articolo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citato 75 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 75 strutture successive di Importin subunit alpha-1 nel PDB

PDBe PDBe-KB (P52293)PDBe-KB (P0C1C6)UniProt P52293 UniProt P0C1C6 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6BW0Nipah virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 12018 · 2,1 Å

Proteine: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus); Protein W (Nipah virus)
Risoluzione: 2,1 Å · R_work 0,186, R_free 0,203
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 77,9, b = 88,8, c = 97,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 60,0 kDa · 551 residui in 2 catene · 3555 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel mar 2017, depositati nel dic 2017, pubblicati nel lug 2018 · 16 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 0,8 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 1,4%
Articolo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citato 75 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 75 strutture successive di Importin subunit alpha-1 nel PDB

PDBe PDBe-KB (P52293)PDBe-KB (P0C1C7)UniProt P52293 UniProt P0C1C7 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6BVZImportin alpha 3 in cargo free state2018 · 2,3 Å

Proteina: Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Risoluzione: 2,3 Å · R_work 0,250, R_free 0,269
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 47,1, b = 53,2, c = 91,3 Å; α = 90,0, β = 92,9, γ = 90,0°
Dimensioni: 50,3 kDa · 459 residui in 1 catena · 3210 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel apr 2017, depositati nel dic 2017, pubblicati nel lug 2018 · 15 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 4,0 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,8%
Articolo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citato 75 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 9 strutture successive di Importin subunit alpha-3 nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6BVVNipah virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 32018 · 2,3 Å

Proteine: Protein W (Nipah virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Risoluzione: 2,3 Å · R_work 0,199, R_free 0,222
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 47,7, b = 65,6, c = 73,9 Å; α = 90,0, β = 99,8, γ = 90,0°
Dimensioni: 55,1 kDa · 500 residui in 2 catene · 3592 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronologia: Dati raccolti nel mar 2017, depositati nel dic 2017, pubblicati nel lug 2018 · 16 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 1,0 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,3%
Articolo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citato 75 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 9 strutture successive di Importin subunit alpha-3 nel PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C7)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C7 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6BVTImportin alpha 1 in cargo free state2018 · 2,5 Å

Proteina: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Risoluzione: 2,5 Å · R_work 0,192, R_free 0,213
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 78,5, b = 90,0, c = 100,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 55,3 kDa · 510 residui in 1 catena · 3361 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX1 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dati raccolti nel mar 2016, depositati nel dic 2017, pubblicati nel lug 2018 · 2,3 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 0,5 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,8%
Articolo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citato 75 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 75 strutture successive di Importin subunit alpha-1 nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

6BDOStructure of bacterial type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum complexed with a quinone inhibitor HQNO at 2.8A resolution2018 · 2,8 Å

Proteina: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Risoluzione: 2,8 Å · R_work 0,227, R_free 0,268
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 72,8, b = 114,3, c = 130,1 Å; α = 90,0, β = 91,2, γ = 90,0°
Dimensioni: 182,0 kDa · 1620 residui in 4 catene · 11.896 atomi
Ligandi: FAD, HQO
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dati raccolti nel nov 2016, depositati nel ott 2017, pubblicati nel mag 2018 · 18 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 4,6 · outlier di Ramachandran 0,2% · outlier dei rotameri 2,1%
Articolo: Structure of the NDH-2 - HQNO inhibited complex provides molecular insight into quinone-binding site inhibitors. (Biochim. Biophys. Acta, 2018) · citato 48 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 0 strutture successive di FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

5WEDStructure of bacterial type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum at 2.15A resolution2017 · 2,15 Å

Proteina: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Risoluzione: 2,15 Å · R_work 0,208, R_free 0,238
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 72,8, b = 113,6, c = 129,8 Å; α = 90,0, β = 91,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 181,4 kDa · 1620 residui in 4 catene · 12.435 atomi
Ligandi: FAD
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dati raccolti nel ott 2015, depositati nel lug 2017, pubblicati nel ott 2017 · 24 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 1,4 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,1%
Articolo: Crystal structure of type II NADH:quinone oxidoreductase from Caldalkalibacillus thermarum with an improved resolution of 2.15 angstrom. (Acta Crystallogr F Struct Biol Commun, 2017) · citato 15 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 1 struttura successiva di FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

5KMSThe structure of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum complexed with NAD+ at 2.5 angstrom resolution.2017 · 2,5 Å

Proteina: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Risoluzione: 2,5 Å · R_work 0,214, R_free 0,244
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 72,9, b = 114,0, c = 130,6 Å; α = 90,0, β = 91,8, γ = 90,0°
Dimensioni: 182,1 kDa · 1620 residui in 4 catene · 11.969 atomi
Ligandi: FAD, NAD
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dati raccolti nel ott 2015, depositati nel giu 2016, pubblicati nel feb 2017 · 15 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 2,4 · outlier di Ramachandran 0,3% · outlier dei rotameri 2,4%
Articolo: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · citato 80 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 2 strutture successive di FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

5KMRThe structure of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum complexed with NAD+ at 3.0 angstrom resolution.2017 · 3 Å · in evidenza

Proteina: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Risoluzione: 3 Å · R_work 0,237, R_free 0,254
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 72,1, b = 114,2, c = 131,0 Å; α = 90,0, β = 91,5, γ = 90,0°
Dimensioni: 183,4 kDa · 1620 residui in 4 catene · 11.468 atomi
Ligandi: FAD, NAD
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dati raccolti nel ott 2015, depositati nel giu 2016, pubblicati nel gen 2017 · 15 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 5,5 · outlier di Ramachandran 0,8% · outlier dei rotameri 1,7%
Articolo: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · citato 80 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 3 strutture successive di FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB Storia e video

5KMQThe structure of I379E variant of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum2017 · 2,7 Å

Proteina: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Risoluzione: 2,7 Å · R_work 0,223, R_free 0,269
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 72,4, b = 114,4, c = 130,5 Å; α = 90,0, β = 92,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 181,5 kDa · 1620 residui in 4 catene · 11.334 atomi
Ligandi: FAD
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dati raccolti nel ott 2015, depositati nel giu 2016, pubblicati nel gen 2017 · 15 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 4,0 · outlier di Ramachandran 0,3% · outlier dei rotameri 3,5%
Articolo: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · citato 80 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 3 strutture successive di FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

5KMPThe structure of G164E variant of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum2017 · 3,2 Å

Proteina: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Risoluzione: 3,2 Å · R_work 0,203, R_free 0,234
Gruppo spaziale: P 41 21 2
Cella elementare: a = 93,1, b = 93,1, c = 248,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 90,9 kDa · 810 residui in 2 catene · 5679 atomi
Ligandi: FAD
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dati raccolti nel nov 2015, depositati nel giu 2016, pubblicati nel gen 2017 · 15 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 7,9 · outlier di Ramachandran 0,3% · outlier dei rotameri 6,1%
Articolo: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · citato 80 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 3 strutture successive di FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

5J37Crystal structure of 60-mer BFDV Capsid Protein in complex with single stranded DNA2016 · 2,3 Å

Proteine: single stranded DNA (synthetic construct); Beak and feather disease virus capsid protein (Beak and feather disease virus)
Risoluzione: 2,3 Å · R_work 0,174, R_free 0,197
Gruppo spaziale: F 4 3 2
Cella elementare: a = 377,3, b = 377,3, c = 377,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 197,2 kDa · 1435 residui in 10 catene · 9275 atomi
Ligandi: PO4
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dati raccolti nel ott 2015, depositati nel mar 2016, pubblicati nel mag 2016 · 7 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 1,1 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,0%
Articolo: Structural insights into the assembly and regulation of distinct viral capsid complexes. (Nat Commun, 2016) · citato 79 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 0 strutture successive di Capsid protein nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

5J36Crystal structure of 60-mer BFDV Capsid Protein2016 · 2,55 Å · in evidenza

Proteina: Beak and feather disease virus capsid protein (Beak and feather disease virus)
Risoluzione: 2,55 Å · R_work 0,191, R_free 0,216
Gruppo spaziale: F 4 3 2
Cella elementare: a = 377,3, b = 377,3, c = 377,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 151,7 kDa · 1285 residui in 5 catene · 8662 atomi
Ligandi: PO4
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 1 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dati raccolti nel ott 2015, depositati nel mar 2016, pubblicati nel mag 2016 · 7 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 0,7 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,3%
Articolo: Structural insights into the assembly and regulation of distinct viral capsid complexes. (Nat Commun, 2016) · citato 79 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 0 strutture successive di Capsid protein nel PDB

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5J09Crystal structure of decameric BFDV Capsid Protein2016 · 2 Å

Proteina: Beak and feather disease virus capsid protein (Beak and feather disease virus)
Risoluzione: 2 Å · R_work 0,209, R_free 0,239
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 78,8, b = 148,4, c = 188,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 302,4 kDa · 2570 residui in 10 catene · 15.272 atomi
Dati: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95370 Å · ADSC QUANTUM 315
Cronologia: Dati raccolti nel gen 2015, depositati nel mar 2016, pubblicati nel mag 2016 · 16 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 1,3 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,6%
Articolo: Structural insights into the assembly and regulation of distinct viral capsid complexes. (Nat Commun, 2016) · citato 79 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 0 strutture successive di Capsid protein nel PDB

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4UXWStructure of delta4-DgkA-apo in 9.9 MAG2015 · 3,15 Å

Proteina: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Risoluzione: 3,15 Å · R_work 0,224, R_free 0,268
Gruppo spaziale: P 31 2 1
Cella elementare: a = 72,8, b = 72,8, c = 199,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Dimensioni: 45,1 kDa · 390 residui in 3 catene · 2754 atomi
Ligandi: MPD, NA, NO3, OLC
Dati: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dati raccolti nel lug 2011, depositati nel ago 2014, pubblicati nel set 2015 · 4,2 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 9,3 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 3,0%
Articolo: Ternary Structure Reveals Mechanism of a Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nat.Commun., 2015) · citato 43 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 5 strutture successive di Diacylglycerol kinase nel PDB

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4CK0Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - form 22015 · 2,924 Å

Proteina: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI)
Risoluzione: 2,924 Å · R_work 0,248, R_free 0,281
Gruppo spaziale: P 31 2 1
Cella elementare: a = 72,8, b = 72,8, c = 195,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Dimensioni: 44,1 kDa · 390 residui in 3 catene · 2647 atomi
Ligandi: ACP, OLC, ZN
Dati: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dati raccolti nel dic 2012, depositati nel dic 2013, pubblicati nel gen 2015 · 2,2 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 4,3 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 1,5%
Articolo: La struttura non è ancora collegata a un articolo.
Cosa è venuto dopo: 9 strutture successive di Diacylglycerol kinase nel PDB

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4CJZCrystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase DgkA- 9.9, delta 42015 · 3,25 Å

Proteina: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI)
Risoluzione: 3,25 Å · R_work 0,255, R_free 0,292
Gruppo spaziale: P 31 2 1
Cella elementare: a = 72,8, b = 72,8, c = 199,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Dimensioni: 43,1 kDa · 390 residui in 3 catene · 2596 atomi
Ligandi: OLC
Dati: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dati raccolti nel lug 2011, depositati nel dic 2013, pubblicati nel gen 2015 · 3,5 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 2,8 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,0%
Articolo: La struttura non è ancora collegata a un articolo.
Cosa è venuto dopo: 9 strutture successive di Diacylglycerol kinase nel PDB

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4B61In meso structure of alginate transporter, AlgE, from Pseudomoas aeruginosa, PAO1. Crystal form 3.2013 · 2,402 Å

Proteina: Alginate production protein alge (PSEUDOMONAS AERUGINOSA PAO1)
Risoluzione: 2,402 Å · R_work 0,221, R_free 0,244
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 61,7, b = 77,5, c = 240,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 110,5 kDa · 916 residui in 2 catene · 7509 atomi
Ligandi: 78M, 78N, ACT, CU, LDA, MG
Dati: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dati raccolti nel giu 2009, depositati nel ago 2012, pubblicati nel lug 2013 · 4,1 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 5,8 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 1,6%
Articolo: A Conformational Landscape for Alginate Secretion Across the Outer Membrane of Pseudomonas Aeruginosa. (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2014) · citato 53 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 8 strutture successive di Alginate production protein AlgE nel PDB

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4AZLIn meso structure of alginate transporter, AlgE, from Pseudomoas aeruginosa, PAO1, crystal form 2.2013 · 2,8 Å

Proteina: Alginate production protein alge (PSEUDOMONAS AERUGINOSA)
Risoluzione: 2,8 Å · R_work 0,237, R_free 0,280
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 47,1, b = 245,8, c = 47,1 Å; α = 90,0, β = 104,4, γ = 90,0°
Dimensioni: 106,6 kDa · 916 residui in 2 catene · 6941 atomi
Ligandi: 78M, 78N, CA
Dati: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dati raccolti nel mar 2010, depositati nel giu 2012, pubblicati nel lug 2013 · 3,3 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 4,3 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 1,2%
Articolo: A Conformational Landscape for Alginate Secretion Across the Outer Membrane of Pseudomonas Aeruginosa. (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2014) · citato 53 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 9 strutture successive di Alginate production protein AlgE nel PDB

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3ZE5Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - delta42013 · 3,101 Å

Proteina: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Risoluzione: 3,101 Å · R_work 0,232, R_free 0,258
Gruppo spaziale: P 31 2 1
Cella elementare: a = 72,7, b = 72,7, c = 199,0 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Dimensioni: 42,7 kDa · 390 residui in 3 catene · 2569 atomi
Dati: Diamond, I24 · DECTRIS PILATUS 6M
Cronologia: Dati raccolti nel dic 2010, depositati nel dic 2012, pubblicati nel mag 2013 · 2,4 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 2,9 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,4%
Articolo: Crystal Structure of the Integral Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nature, 2013) · citato 95 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 16 strutture successive di Diacylglycerol kinase nel PDB

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3ZE4Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - wild-type2013 · 3,702 Å

Proteina: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Risoluzione: 3,702 Å · R_work 0,285, R_free 0,312
Gruppo spaziale: P 31 2 1
Cella elementare: a = 75,0, b = 75,0, c = 196,9 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Dimensioni: 42,8 kDa · 390 residui in 3 catene · 2458 atomi
Dati: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dati raccolti nel giu 2012, depositati nel dic 2012, pubblicati nel mag 2013 · 11 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 7,0 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 2,0%
Articolo: Crystal Structure of the Integral Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nature, 2013) · citato 95 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 16 strutture successive di Diacylglycerol kinase nel PDB

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3ZE3Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - delta72013 · 2,05 Å · in evidenza

Proteina: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Risoluzione: 2,05 Å · R_work 0,196, R_free 0,217
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 75,1, b = 91,5, c = 143,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 89,7 kDa · 780 residui in 6 catene · 5042 atomi
Ligandi: 78M, 78N, ACT, FLC, NA, ZN
Dati: Advanced Photon Source, 23-ID-B · 1.03320, 0.97944 Å · MARRESEARCH
Cronologia: Dati raccolti nel giu 2012, depositati nel dic 2012, pubblicati nel mag 2013 · 11 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 4,1 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 1,1%
Articolo: Crystal Structure of the Integral Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nature, 2013) · citato 95 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 16 strutture successive di Diacylglycerol kinase nel PDB

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4AFKIn meso structure of alginate transporter, AlgE, from Pseudomonas aeruginosa, PAO12013 · 1,897 Å · in evidenza

Proteina: Alginate production protein alge (PSEUDOMONAS AERUGINOSA)
Risoluzione: 1,897 Å · R_work 0,163, R_free 0,209
Gruppo spaziale: C 1 2 1
Cella elementare: a = 57,3, b = 74,4, c = 115,5 Å; α = 90,0, β = 101,6, γ = 90,0°
Dimensioni: 57,6 kDa · 458 residui in 1 catena · 4073 atomi
Ligandi: 78M, 78N, CA, FLC, LDA, NA, PE5
Dati: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dati raccolti nel apr 2008, depositati nel gen 2012, pubblicati nel feb 2013 · 4,8 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 6,8 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,3%
Articolo: A Conformational Landscape for Alginate Secretion Across the Outer Membrane of Pseudomonas Aeruginosa. (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2014) · citato 53 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 10 strutture successive di Alginate production protein AlgE nel PDB

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3ZQ8STRUCTURE OF LINEAR GRAMICIDIN D OBTAINED USING TYPE I CRYSTALS GROWN IN A monovaccenin LIPID CUBIC PHASE2012 · 1,7 Å

Proteina: Val-gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Risoluzione: 1,7 Å · R_work 0,166, R_free 0,211
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 24,0, b = 42,0, c = 32,4 Å; α = 90,0, β = 107,3, γ = 90,0°
Dimensioni: 8,6 kDa · 64 residui in 4 catene · 633 atomi
Ligandi: MVC
Dati: ESRF, ID14-4 · ADSC QUANTUM 315r
Cronologia: Dati raccolti nel ott 2009, depositati nel giu 2011, pubblicati nel lug 2012 · 2,8 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 7,2 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,0%
Articolo: La struttura non è ancora collegata a un articolo.

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2YEVStructure of caa3-type cytochrome oxidase2012 · 2,36 Å · in evidenza

Proteine: Caa3-type cytochrome oxidase subunit iv (THERMUS THERMOPHILUS); Cytochrome c oxidase subunit 2 (THERMUS THERMOPHILUS); Cytochrome c oxidase polypeptide i+iii (THERMUS THERMOPHILUS)
Risoluzione: 2,36 Å · R_work 0,171, R_free 0,218
Gruppo spaziale: I 1 2 1
Cella elementare: a = 127,3, b = 76,0, c = 300,3 Å; α = 90,0, β = 92,2, γ = 90,0°
Dimensioni: 277,4 kDa · 2388 residui in 6 catene · 19.587 atomi
Ligandi: 4AG, 5PL, 7E8, 7E9, CL, CU, CUA, HAS, HEC, MG
Dati: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dati raccolti nel giu 2010, depositati nel mar 2011, pubblicati nel mag 2012 · 23 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 6,0 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,9%
Articolo: Structural Insights Into Electron Transfer in Caa3-Type Cytochrome Oxidases. (Nature, 2012) · citato 126 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 0 strutture successive di Cytochrome oxidase Caa3-type subunit IV domain-containing protein nel PDB; 0 strutture successive di Cytochrome c oxidase subunit 2 nel PDB; 0 strutture successive di Cytochrome c oxidase polypeptide I+III nel PDB

PDBe PDBe-KB (Q5SH67)PDBe-KB (Q5SLI2)PDBe-KB (P98005)UniProt Q5SH67 UniProt Q5SLI2 UniProt P98005 AlphaFold Q5SH67 AlphaFold Q5SLI2 AlphaFold P98005 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB Storia e video

2Y6NStructure of linear gramicidin d obtained using type i crystals grown in a 8.8 monoacylglycerol lipid cubic phase.2011 · 1,26 Å

Proteina: Val-gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Risoluzione: 1,26 Å · R_work 0,148, R_free 0,170
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 30,6, b = 62,8, c = 30,6 Å; α = 90,0, β = 100,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 16,2 kDa · 96 residui in 6 catene · 974 atomi
Ligandi: 15P, P4C
Dati: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH MX-300
Cronologia: Dati raccolti nel feb 2009, depositati nel gen 2011, pubblicati nel mag 2011 · 2,2 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 7,7 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,0%
Articolo: Membrane Protein Crystallization in Lipidic Mesophases. Hosting Lipid Effects on the Crystallization and Structure of a Transmembrane Peptide (Cryst.Growth Des., 2011) · citato 33 volte (OpenAlex)

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2Y5MStructure of linear gramicidin d obtained using type i crystals grown in a 7.7 monoacylglycerol lipid cubic phase.2011 · 1,08 Å · in evidenza

Proteina: Val-gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Risoluzione: 1,08 Å · R_work 0,130, R_free 0,155
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 30,6, b = 62,8, c = 30,7 Å; α = 90,0, β = 100,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 15,9 kDa · 96 residui in 6 catene · 966 atomi
Ligandi: 15P
Dati: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH MX-300
Cronologia: Dati raccolti nel ago 2008, depositati nel gen 2011, pubblicati nel mag 2011 · 2,8 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 3,1 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,0%
Articolo: Membrane Protein Crystallization in Lipidic Mesophases. Hosting Lipid Effects on the Crystallization and Structure of a Transmembrane Peptide (Cryst.Growth Des., 2011) · citato 33 volte (OpenAlex)

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3PDSIrreversible Agonist-Beta2 Adrenoceptor Complex2011 · 3,5 Å · in evidenza

Proteina: Fusion protein Beta-2 adrenergic receptor/Lysozyme (Homo sapiens)
Risoluzione: 3,5 Å · R_work 0,238, R_free 0,283
Gruppo spaziale: P 21 21 2
Cella elementare: a = 282,4, b = 40,0, c = 65,2 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 53,9 kDa · 458 residui in 1 catena · 3628 atomi
Ligandi: CLR, ERC, SO4
Dati: Advanced Photon Source, 23-ID-B · 1.033 Å · MARMOSAIC 300 mm CCD
Cronologia: Dati raccolti nel giu 2010, depositati nel ott 2010, pubblicati nel gen 2011 · 6 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 2,5 · outlier di Ramachandran 0,2% · outlier dei rotameri 4,2%
Articolo: Structure and function of an irreversible agonist-beta(2) adrenoceptor complex (Nature, 2011) · citato 784 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 139 strutture successive di Beta-2 adrenergic receptor nel PDB

PDBe PDBe-KB (P00720)PDBe-KB (P07550)UniProt P00720 UniProt P07550 AlphaFold P00720 AlphaFold P07550 PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB Storia e video

2XDCStructure of linear gramicidin D obtained using Type I crystals grown in a lipid cubic phase.2010 · 1,7 Å

Proteina: Gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Risoluzione: 1,7 Å · R_work 0,179, R_free 0,214
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 30,5, b = 62,6, c = 30,5 Å; α = 90,0, β = 100,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 17,4 kDa · 96 residui in 6 catene · 935 atomi
Ligandi: 15P, NA
Dati: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronologia: Dati raccolti nel ott 2008, depositati nel apr 2010, pubblicati nel ago 2010 · 22 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 2,7 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,0%
Articolo: Crystallizing Transmembrane Peptides in Lipidic Mesophases (Biophys.J., 2010) · citato 44 volte (OpenAlex)

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2VKR3Fe-4S, 4Fe-4S plus Zn Acidianus ambivalens ferredoxin2008 · 2,01 Å · in evidenza

Proteina: Zinc-containing ferredoxin (ACIDIANUS AMBIVALENS)
Risoluzione: 2,01 Å
Gruppo spaziale: P 31
Cella elementare: a = 117,5, b = 117,5, c = 50,9 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Dimensioni: 82,1 kDa · 721 residui in 7 catene · 5616 atomi
Ligandi: F3S, SF4, ZN
Dati: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Cronologia: Dati raccolti nel set 2002, depositati nel dic 2007, pubblicati nel mar 2008 · 5,4 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 19,5 · outlier di Ramachandran 0,6% · outlier dei rotameri 11,3%
Articolo: Crystallographic analysis of the intact metal centres [3Fe-4S](1+/0) and [4Fe-4S](2+/1+) in a Zn(2+) -containing ferredoxin. (FEBS Lett., 2008) · citato 11 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 0 strutture successive di Zinc-containing ferredoxin nel PDB

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2UX8Crystal Structure of Sphingomonas elodea ATCC 31461 Glucose-1- phosphate uridylyltransferase in Complex with glucose-1-phosphate.2007 · 2,65 Å

Proteina: Glucose-1-phosphate uridylyltransferase (SPHINGOMONAS ELODEA)
Risoluzione: 2,65 Å · R_work 0,245, R_free 0,295
Gruppo spaziale: P 1 21 1
Cella elementare: a = 105,6, b = 85,7, c = 151,8 Å; α = 90,0, β = 105,2, γ = 90,0°
Dimensioni: 259,8 kDa · 2376 residui in 8 catene · 16.948 atomi
Ligandi: G1P
Dati: ESRF, ID29 · 0.97564, 1.13980 Å · ADSC CCD
Cronologia: Dati raccolti nel set 2005, depositati nel mar 2007, pubblicati nel mag 2007 · 20 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 24,7 · outlier di Ramachandran 2,2% · outlier dei rotameri 10,9%
Articolo: The Complex of Sphingomonas Elodea Atcc 31461 Glucose-1-Phosphate Uridylyltransferase with Glucose-1-Phosphate Reveals a Novel Quaternary Structure, Unique Among Nucleoside Diphosphate-Sugar Pyrophosphorylase Members. (J.Bacteriol., 2007) · citato 33 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 0 strutture successive di UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

1W9MAS-isolated hybrid cluster protein from Desulfovibrio vulgaris X-ray structure at 1.35A resolution using iron anomalous signal2005 · 1,35 Å · in evidenza

Proteina: Hydroxylamine reductase (DESULFOVIBRIO VULGARIS)
Risoluzione: 1,35 Å
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 64,3, b = 66,8, c = 134,8 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 60,8 kDa · 553 residui in 1 catena · 5065 atomi
Ligandi: FSO, SF4
Dati: ESRF, ID29 · ADSC CCD
Cronologia: Dati raccolti nel nov 2001, depositati nel ott 2004, pubblicati nel feb 2005 · 3,2 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 3,0 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 1,4%
Articolo: Structural and Functional Relationships in the Hybrid Cluster Protein Family:Structure of the Anaerobically Purified Hybrid Cluster Protein from Desulfovibrio Vulgaris at 1.35 A Resolution (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2008) · citato 30 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 0 strutture successive di Hydroxylamine reductase nel PDB

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1UPXThe crystal structure of the Hybrid Cluster Protein from Desulfovibrio desulfuricans containing molecules in the oxidized and reduced states.2003 · 1,25 Å

Proteina: Hydroxylamine reductase (DESULFOVIBRIO DESULFURICANS)
Risoluzione: 1,25 Å · R_work 0,140, R_free 0,153
Gruppo spaziale: P 1
Cella elementare: a = 57,3, b = 61,2, c = 72,0 Å; α = 82,8, β = 73,7, γ = 87,3°
Dimensioni: 119,5 kDa · 1088 residui in 2 catene · 10.132 atomi
Ligandi: FSO, MES, SF3, SF4
Dati: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Cronologia: Dati raccolti nel mag 2000, depositati nel ott 2003, pubblicati nel dic 2003 · 3,6 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 3,2 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 1,6%
Articolo: Structure of the Hybrid Cluster Protein (Hcp) from Desulfovibrio Desulfuricans Atcc 27774 Containing Molecules in the Oxidized and Reduced States (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2003) · citato 13 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 0 strutture successive di Hydroxylamine reductase nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

1OA1Reduced hybrid cluster protein (hcp) from desulfovibrio vulgaris hildenborough structure at 1.55a resolution using synchrotron radiation.2003 · 1,55 Å

Proteina: Hydroxylamine reductase (DESULFOVIBRIO VULGARIS)
Risoluzione: 1,55 Å · R_work 0,131, R_free 0,153
Gruppo spaziale: P 21 21 21
Cella elementare: a = 64,1, b = 67,5, c = 135,0 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Dimensioni: 60,9 kDa · 553 residui in 1 catena · 5117 atomi
Ligandi: GOL, SF3, SF4
Dati: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Cronologia: Dati raccolti nel mag 2002, depositati nel dic 2002, pubblicati nel apr 2003 · 11 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 2,4 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 0,9%
Articolo: Reduced Hybrid Cluster Proteins (Hcp) from Desulfovibrio Desulfuricans Atcc 27774 and Desulfovibrio Vulgaris (Hildenborough): X-Ray Structures at High Resolution Using Synchrotron Radiation (J.Biol.Inorg.Chem., 2003) · citato 47 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 1 struttura successiva di Hydroxylamine reductase nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

1OA0Reduced hybrid cluster protein from desulfovibrio desulfuricans x-ray structure at 1.25a resolution2003 · 1,25 Å

Proteina: Prismane protein (DESULFOVIBRIO DESULFURICANS)
Risoluzione: 1,25 Å · R_work 0,133, R_free 0,150
Gruppo spaziale: P 1
Cella elementare: a = 57,8, b = 62,0, c = 72,8 Å; α = 82,7, β = 73,7, γ = 87,4°
Dimensioni: 118,7 kDa · 1088 residui in 2 catene · 10.655 atomi
Ligandi: MES, SF3, SF4
Dati: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Cronologia: Dati raccolti nel ago 2001, depositati nel dic 2002, pubblicati nel apr 2003 · 20 mesi tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 3,1 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 1,6%
Articolo: Reduced hybrid cluster proteins (HCP) from Desulfovibrio desulfuricans ATCC 27774 and Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough): X-ray structures at high resolution using synchrotron radiation. (J. Biol. Inorg. Chem., 2003) · citato 47 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 1 struttura successiva di Hydroxylamine reductase nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB

1GYOCrystal structure of the di-tetraheme cytochrome c3 from Desulfovibrio gigas at 1.2 Angstrom resolution2002 · 1,2 Å · in evidenza

Proteina: Cytochrome c3, a dimeric class iii c-type cytochrome (DESULFOVIBRIO GIGAS)
Risoluzione: 1,2 Å
Gruppo spaziale: P 31
Cella elementare: a = 56,7, b = 56,7, c = 94,2 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Dimensioni: 29,6 kDa · 218 residui in 2 catene · 2349 atomi
Ligandi: GOL, HEC
Dati: EMBL Hamburg, BW7B · MARRESEARCH
Cronologia: Dati raccolti nel mag 1997, depositati nel apr 2002, pubblicati nel mag 2002 · 5,0 anni tra il fascio e il rilascio
Validazione: Clashscore 2,0 · outlier di Ramachandran 0,0% · outlier dei rotameri 1,1%
Articolo: Structure of Dimeric Cytochrome C3 from Desulfovibrio Gigas at 1.2 A Resolution (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2003) · citato 25 volte (OpenAlex)
Cosa è venuto dopo: 0 strutture successive di Cytochrome C3=26 kDa subunit of A dimeric class III C-type cytochrome nel PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapporto di validazione RCSB PDB Storia e video

Dettagli presi dal PDB (RCSB e PDBe) e numero di citazioni da OpenAlex, aggiornati più o meno una volta al mese. «Cosa è venuto dopo» conta le strutture più recenti della stessa proteina (identificata da UniProt). La densità è la mappa 2mFo–DFc (e la mappa delle differenze) di PDBe.