HemoClimb : livraison d'oxygène

Un clin d’œil à Chuckie Egg (A&F Software, 1983). Au lieu de ramasser des œufs, tu es un globule rouge qui ramasse de l’oxygène dans les poumons, en haut de l’écran, et qui l’apporte à une cellule cible, en bas. Des pathogènes patrouillent sur les plateformes, des cellules en hypoxie essaient de te voler ton oxygène, des pneumocoques et du monoxyde de carbone flottent dans les poumons et, comme dans l’original, l’ascenseur t’emmènera sans hésiter jusqu’au plafond si tu n’en descends pas à temps.

La science

• Tu es un globule rouge (érythrocyte), un disque souple sans noyau, rempli d’environ 270 millions de molécules d’hémoglobine.
• Pourquoi quatre molécules d’oxygène ? Chaque molécule d’hémoglobine a quatre groupes hème, chacun avec un atome de fer qui fixe un O₂. La limite de quatre du jeu correspond à une molécule d’hémoglobine.
• Charger et décharger. L’oxygène entre dans le sang dans les alvéoles des poumons, où il y en a beaucoup, et il est libéré dans les tissus qui en ont besoin. L’hémoglobine lâche l’oxygène plus facilement là où il y a peu d’oxygène et beaucoup de dioxyde de carbone et d’acide (l’effet Bohr et la courbe de dissociation de l’oxyhémoglobine, en anglais). Les cellules qui manquent d’oxygène sont en hypoxie.
• Les dangers dans les poumons. Le pneumocoque (Streptococcus pneumoniae) est une cause fréquente de pneumonie. Au microscope, il apparaît par paires (des diplocoques) dans une capsule, et il se colore en violet à la coloration de Gram. Le monoxyde de carbone, qui vient des gaz d’échappement et des chauffages défectueux, se fixe à l’hémoglobine plus de 200 fois plus fortement que l’oxygène : chaque molécule de CO met un hème hors d’usage, et c’est pour ça que l’intoxication au monoxyde de carbone est si dangereuse.
• Où finit l’oxygène. Dans les mitochondries de la cellule cible, l’oxygène est le dernier arrêt de la chaîne respiratoire : le complexe IV (cytochrome c oxydase) le transforme en eau tout en pompant des protons qui alimentent la synthèse d’ATP. J’ai travaillé sur la structure d’une cytochrome c oxydase de type caa3, un complexe IV avec son propre cytochrome c intégré : Joseph Lyons l’a résolue comme doctorant, et j’ai récolté les cristaux et encadré le travail cristallographique.
• Un classique de la cristallographie. L’hémoglobine a été l’une des premières structures de protéines résolues par cristallographie aux rayons X, par Max Perutz, qui a partagé le prix Nobel de chimie 1962 avec John Kendrew.
• Un nouveau globule rouge. De temps en temps, de l’érythropoïétine (EPO) passe. Les reins la libèrent quand l’oxygène vient à manquer, et elle dit à la moelle osseuse de fabriquer plus de globules rouges (l’érythropoïèse).

Là où le jeu triche un peu

• Les globules rouges ne grimpent pas, ne sautent pas et ne prennent pas l’ascenseur. Le cœur les pompe dans tout le corps, et un tour complet prend environ une minute. L’ascenseur, c’est du pur Chuckie Egg.
• Un globule rouge transporte bien plus que quatre molécules d’oxygène : avec environ 270 millions d’hémoglobines qui en portent chacune quatre, cela fait environ un milliard. Les quatre du jeu, c’est la part d’une seule hémoglobine, pour que le compte reste simple.
• Les vrais globules rouges vivent environ 120 jours, puis la rate et le foie les recyclent : une fin plus douce que le plafond.