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8QXXHCMV DNA polymerase processivity factor UL44 phosphorylated NLS 410-433 bound to mouse importin alpha 22023 · 1,9 Å

Protéines: DNA polymerase processivity factor (Human betaherpesvirus 5); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Résolution: 1,9 Å · R_work 0,175, R_free 0,204
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 78,9, b = 89,8, c = 97,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 58,1 kDa · 534 résidus dans 2 chaînes · 3 777 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95372 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en mars 2019, déposées en oct. 2023, mises en ligne en nov. 2023 · 4,6 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 5,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,0 %
Article: Structural determinants of phosphorylation-dependent nuclear transport of HCMV DNA polymerase processivity factor UL44. (Febs Lett., 2024) · cité 9 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 31 structures ultérieures de Importin subunit alpha-1 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (P16790)PDBe-KB (P52293)UniProt P16790 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

8QXWHCMV DNA polymerase processivity factor UL44 unphosphorylated NLS 410-433 bound to mouse importin alpha 22023 · 2 Å

Protéines: DNA polymerase processivity factor (Human betaherpesvirus 5); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Résolution: 2 Å · R_work 0,191, R_free 0,221
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 78,9, b = 90,1, c = 96,1 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 58,0 kDa · 534 résidus dans 2 chaînes · 3 510 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95372 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en mars 2019, déposées en oct. 2023, mises en ligne en nov. 2023 · 4,6 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 5,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,0 %
Article: Structural determinants of phosphorylation-dependent nuclear transport of HCMV DNA polymerase processivity factor UL44. (Febs Lett., 2024) · cité 9 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 31 structures ultérieures de Importin subunit alpha-1 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (P16790)PDBe-KB (P52293)UniProt P16790 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

7RG6Importin alpha2 in complex with ORF4B Bat coronavirus HKU52021 · 2,1 Å

Protéines: Non-structural protein ORF4b (Bat coronavirus HKU5); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Résolution: 2,1 Å · R_work 0,205, R_free 0,223
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 78,7, b = 90,3, c = 100,0 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 60,7 kDa · 550 résidus dans 3 chaînes · 3 549 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en mars 2021, déposées en juil. 2021, mises en ligne en août 2021 · 5 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 1,3 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,5 %
Article: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · cité 29 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 48 structures ultérieures de Importin subunit alpha-1 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (A3EXD3)PDBe-KB (P52293)UniProt A3EXD3 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

7RG5Importin alpha3 in complex with p50 NLS2021 · 2,15 Å

Protéines: Isoform 3 of Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit (Homo sapiens); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Résolution: 2,15 Å · R_work 0,226, R_free 0,262
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 47,8, b = 59,2, c = 86,2 Å; α = 90,0, β = 96,3, γ = 90,0°
Taille: 55,3 kDa · 499 résidus dans 2 chaînes · 3 357 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en sept. 2017, déposées en juil. 2021, mises en ligne en août 2021 · 3,9 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 1,4 · outliers de Ramachandran 0,2 % · outliers de rotamères 0,5 %
Article: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · cité 29 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 5 structures ultérieures de Importin subunit alpha-3 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (P19838)PDBe-KB (O00629)UniProt P19838 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

7RG4Importin alpha2 in complex with p50 NLS2021 · 2,6 Å

Protéines: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus); Isoform 3 of Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit (Homo sapiens)
Résolution: 2,6 Å · R_work 0,217, R_free 0,243
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 78,0, b = 89,7, c = 97,2 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 60,2 kDa · 550 résidus dans 2 chaînes · 3 318 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en nov. 2017, déposées en juil. 2021, mises en ligne en août 2021 · 3,8 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 1,9 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,6 %
Article: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · cité 29 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 48 structures ultérieures de Importin subunit alpha-1 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (P52293)PDBe-KB (P19838)UniProt P52293 UniProt P19838 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

7RG3Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B R37A mutant2021 · 2 Å

Protéines: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Résolution: 2 Å · R_work 0,177, R_free 0,194
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 78,7, b = 90,0, c = 100,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 60,5 kDa · 552 résidus dans 3 chaînes · 3 669 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en déc. 2020, déposées en juil. 2021, mises en ligne en août 2021 · 9 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 1,2 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 1,9 %
Article: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · cité 29 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 48 structures ultérieures de Importin subunit alpha-1 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

7RG2Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B R33A mutant2021 · 2 Å

Protéines: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Résolution: 2 Å · R_work 0,199, R_free 0,216
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 78,9, b = 89,9, c = 100,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 57,9 kDa · 531 résidus dans 2 chaînes · 3 606 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en déc. 2020, déposées en juil. 2021, mises en ligne en août 2021 · 9 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 1,5 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 1,4 %
Article: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · cité 29 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 48 structures ultérieures de Importin subunit alpha-1 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

7RG1Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B H26A mutant2021 · 1,85 Å

Protéines: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Résolution: 1,85 Å · R_work 0,200, R_free 0,211
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 79,0, b = 89,7, c = 100,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 57,9 kDa · 531 résidus dans 2 chaînes · 3 697 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER2 X 16M
Calendrier: Données collectées en déc. 2020, déposées en juil. 2021, mises en ligne en juil. 2021 · 8 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 1,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,3 %
Article: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMPα and block innate immunity. (Nat Commun, 2022)
Et ensuite: 52 structures ultérieures de Importin subunit alpha-1 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

7RG0Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B R24A mutant2021 · 2 Å

Protéines: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Résolution: 2 Å · R_work 0,195, R_free 0,213
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 78,7, b = 89,6, c = 99,8 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 57,9 kDa · 531 résidus dans 2 chaînes · 3 531 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER2 X 16M
Calendrier: Données collectées en déc. 2020, déposées en juil. 2021, mises en ligne en juil. 2021 · 8 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 0,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,3 %
Article: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · cité 29 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 52 structures ultérieures de Importin subunit alpha-1 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

7RFZImportin alpha 2 in complex with MERS ORF4B NLS peptide2021 · 1,95 Å

Protéines: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Résolution: 1,95 Å · R_work 0,188, R_free 0,211
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 78,5, b = 89,5, c = 100,1 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 58,0 kDa · 531 résidus dans 2 chaînes · 3 574 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en déc. 2020, déposées en juil. 2021, mises en ligne en juil. 2021 · 8 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 1,3 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,5 %
Article: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · cité 29 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 52 structures ultérieures de Importin subunit alpha-1 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

7RFYImportin alpha3 in complex with MERS ORF4B2021 · 2,5 Å

Protéines: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Résolution: 2,5 Å · R_work 0,249, R_free 0,267
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 48,2, b = 59,7, c = 82,6 Å; α = 90,0, β = 98,9, γ = 90,0°
Taille: 53,0 kDa · 480 résidus dans 2 chaînes · 3 143 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en août 2020, déposées en juil. 2021, mises en ligne en juil. 2021 · 12 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 6,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,3 %
Article: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · cité 29 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 6 structures ultérieures de Importin subunit alpha-3 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (O00629)UniProt K9N643 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

7RFXImportin alpha2 in complex with MERS ORF4B2021 · 2,1 Å

Protéines: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Résolution: 2,1 Å · R_work 0,197, R_free 0,208
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 79,3, b = 89,7, c = 99,4 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 58,0 kDa · 531 résidus dans 2 chaînes · 3 630 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 210r
Calendrier: Données collectées en août 2020, déposées en juil. 2021, mises en ligne en juil. 2021 · 12 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 1,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,5 %
Article: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · cité 29 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 52 structures ultérieures de Importin subunit alpha-1 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6WX9SOX2 bound to Importin-alpha 52020 · 2,8 Å

Protéines: Transcription factor SOX-2 (Homo sapiens); Importin subunit alpha-5 (Homo sapiens)
Résolution: 2,8 Å · R_work 0,206, R_free 0,251
Groupe d'espace: C 1 2 1
Maille: a = 160,5, b = 61,4, c = 69,1 Å; α = 90,0, β = 95,5, γ = 90,0°
Taille: 62,8 kDa · 557 résidus dans 2 chaînes · 3 462 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en févr. 2019, déposées en mai 2020, mises en ligne en oct. 2020 · 20 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 10,7 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,8 %
Article: Structural basis for nuclear import selectivity of pioneer transcription factor SOX2. (Nat Commun, 2021) · cité 40 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 0 structures ultérieures de Importin subunit alpha-5 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (P48431)PDBe-KB (P52294)UniProt P48431 UniProt P52294 AlphaFold P52294 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6WX8SOX2 bound to Importin-alpha 32020 · 2,3 Å

Protéines: Transcription factor SOX-2 (Homo sapiens); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Résolution: 2,3 Å · R_work 0,220, R_free 0,245
Groupe d'espace: C 1 2 1
Maille: a = 148,6, b = 119,0, c = 94,9 Å; α = 90,0, β = 128,8, γ = 90,0°
Taille: 123,2 kDa · 1 098 résidus dans 4 chaînes · 8 113 atomes
Ligands: SO4
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en sept. 2018, déposées en mai 2020, mises en ligne en oct. 2020 · 2,1 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 3,1 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,3 %
Article: Structural basis for nuclear import selectivity of pioneer transcription factor SOX2. (Nat Commun, 2021) · cité 40 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 7 structures ultérieures de Importin subunit alpha-3 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (P48431)PDBe-KB (O00629)UniProt P48431 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6WX7SOX2 bound to Importin-alpha 22020 · 2,7 Å

Protéines: Transcription factor SOX-2 (Homo sapiens); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Résolution: 2,7 Å · R_work 0,195, R_free 0,227
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 78,1, b = 91,3, c = 97,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 66,3 kDa · 600 résidus dans 2 chaînes · 3 403 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 210r
Calendrier: Données collectées en août 2012, déposées en mai 2020, mises en ligne en oct. 2020 · 8,2 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 1,5 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,3 %
Article: Structural basis for nuclear import selectivity of pioneer transcription factor SOX2. (Nat Commun, 2021) · cité 40 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 61 structures ultérieures de Importin subunit alpha-1 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (P48431)PDBe-KB (P52293)UniProt P48431 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6YB7SARS-CoV-2 main protease with unliganded active site (2019-nCoV, coronavirus disease 2019, COVID-19).2020 · 1,25 Å

Protéine: 3C-like proteinase (Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2)
Résolution: 1,25 Å · R_work 0,142, R_free 0,180
Groupe d'espace: C 1 2 1
Maille: a = 112,4, b = 52,8, c = 44,6 Å; α = 90,0, β = 103,0, γ = 90,0°
Taille: 34,4 kDa · 305 résidus dans 1 chaîne · 2 962 atomes
Ligands: DMS, PEG
Données: Diamond, I04-1 · 0.91260 Å · DECTRIS PILATUS3 6M
Calendrier: Données collectées en févr. 2020, déposées en mars 2020, mises en ligne en mars 2020 · 30 jours entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 2,5 · outliers de Ramachandran 0,3 % · outliers de rotamères 0,0 %
Article: Crystallographic and electrophilic fragment screening of the SARS-CoV-2 main protease. (Nat Commun, 2020) · cité 547 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 1 704 structures ultérieures de 3C-like proteinase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6Y84SARS-CoV-2 main protease with unliganded active site (2019-nCoV, coronavirus disease 2019, COVID-19)2020 · 1,39 Å · à la une

Protéine: 3C-like proteinase nsp5 (Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2)
Résolution: 1,39 Å · R_work 0,178, R_free 0,200
Groupe d'espace: C 1 2 1
Maille: a = 112,8, b = 52,9, c = 44,6 Å; α = 90,0, β = 103,2, γ = 90,0°
Taille: 34,1 kDa · 306 résidus dans 1 chaîne · 2 950 atomes
Ligands: DMS
Données: Diamond, I04-1 · 0.9126 Å · DECTRIS PILATUS3 6M
Calendrier: Données collectées en févr. 2020, déposées en mars 2020, mises en ligne en mars 2020 · 16 jours entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 3,5 · outliers de Ramachandran 0,3 % · outliers de rotamères 0,0 %
Article: Crystallographic and electrophilic fragment screening of the SARS-CoV-2 main protease. (Nat Commun, 2020) · cité 547 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 1 774 structures ultérieures de 3C-like proteinase nsp5 dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB Histoire et vidéo

6VZ6Methanococcoides burtonii cytochrome b5 domain protein (WP 011499504.1)2020 · 2,1 Å

Protéine: Cytochrome b5-domain protein (Methanococcoides burtonii)
Résolution: 2,1 Å · R_work 0,162, R_free 0,195
Groupe d'espace: P 41 2 2
Maille: a = 67,5, b = 67,5, c = 48,1 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 9,4 kDa · 78 résidus dans 1 chaîne · 726 atomes
Ligands: HEM
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95370 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en mars 2019, déposées en févr. 2020, mises en ligne en mars 2020 · 11 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 4,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,0 %
Article: Structural characterisation of a MAPR-related archaeal cytochrome b5M protein. (FEBS Lett, 2022)
Et ensuite: 0 structures ultérieures de Cytochrome b5-domain protein dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6PZNPutative SDR from Acinetobacter baumannii Crystal Form 22019 · 2 Å

Protéine: 3-ketoacyl-ACP reductase (Acinetobacter baumannii)
Résolution: 2 Å · R_work 0,186, R_free 0,223
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 87,6, b = 90,0, c = 130,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 113,9 kDa · 1 076 résidus dans 4 chaînes · 7 678 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95373 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en févr. 2018, déposées en août 2019, mises en ligne en août 2019 · 18 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 2,5 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,1 %
Article: Structural characterization of a short-chain dehydrogenase/reductase from multi-drug resistant Acinetobacter baumannii. (Biochem.Biophys.Res.Commun., 2019) · cité 8 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 0 structures ultérieures de 3-ketoacyl-ACP reductase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6PZMPutative SDR from Acinetobacter baumannii Crystal Form 12019 · 2,1 Å

Protéine: 3-ketoacyl-ACP reductase (Acinetobacter baumannii)
Résolution: 2,1 Å · R_work 0,187, R_free 0,217
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 80,1, b = 122,0, c = 124,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 113,9 kDa · 1 076 résidus dans 4 chaînes · 7 500 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9536 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en févr. 2018, déposées en août 2019, mises en ligne en août 2019 · 18 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 2,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,1 %
Article: Structural characterization of a short-chain dehydrogenase/reductase from multi-drug resistant Acinetobacter baumannii. (Biochem.Biophys.Res.Commun., 2019) · cité 8 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 0 structures ultérieures de 3-ketoacyl-ACP reductase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6Q45F1-ATPase from Fusobacterium nucleatum2019 · 3,6 Å · à la une

Protéines: ATP synthase epsilon chain (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586); ATP synthase gamma chain (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586); ATP synthase subunit beta (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586); ATP synthase subunit alpha (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586)
Résolution: 3,6 Å · R_work 0,237, R_free 0,280
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 111,9, b = 200,2, c = 201,7 Å; α = 90,0, β = 102,2, γ = 90,0°
Taille: 730,3 kDa · 6 604 résidus dans 16 chaînes · 49 762 atomes
Ligands: ADP, ATP, MG
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Calendrier: Données collectées en oct. 2015, déposées en déc. 2018, mises en ligne en juil. 2019 · 3,7 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 1,4 · outliers de Ramachandran 0,3 % · outliers de rotamères 1,2 %
Article: Structure of F1-ATPase from the obligate anaerobe Fusobacterium nucleatum. (Open Biology, 2019) · cité 6 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 0 structures ultérieures de ATP synthase epsilon chain dans la PDB; 0 structures ultérieures de ATP synthase gamma chain dans la PDB; 0 structures ultérieures de ATP synthase subunit beta dans la PDB; 0 structures ultérieures de ATP synthase subunit alpha dans la PDB

PDBe PDBe-KB (Q8RGE3)PDBe-KB (Q8RGE1)PDBe-KB (Q8RGE2)PDBe-KB (Q8RGE0)UniProt Q8RGE3 UniProt Q8RGE1 UniProt Q8RGE2 UniProt Q8RGE0 AlphaFold Q8RGE3 AlphaFold Q8RGE1 AlphaFold Q8RGE2 AlphaFold Q8RGE0 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB Histoire et vidéo

6NZXHadesarchaea YNP_N21 cytochrome b5 domain protein (KUO41884.1)2019 · 1,9 Å

Protéine: Cytochrome B5 (Hadesarchaea archaeon YNP_N21)
Résolution: 1,9 Å · R_work 0,221, R_free 0,261
Groupe d'espace: P 63
Maille: a = 72,2, b = 72,2, c = 22,8 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Taille: 9,2 kDa · 78 résidus dans 1 chaîne · 663 atomes
Ligands: HEM
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95370 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en juin 2018, déposées en févr. 2019, mises en ligne en mars 2019 · 9 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 4,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,0 %
Article: Structural characterisation of a MAPR-related archaeal cytochrome b5M protein. (FEBS Lett, 2022)

PDBe PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6NRPPutative short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) from Acinetobacter baumannii2019 · 1,9 Å

Protéine: 3-oxoacyl-ACP reductase FabG (Acinetobacter baumannii)
Résolution: 1,9 Å · R_work 0,170, R_free 0,192
Groupe d'espace: P 31 2 1
Maille: a = 89,5, b = 89,5, c = 239,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Taille: 114,9 kDa · 1 052 résidus dans 4 chaînes · 7 616 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95372 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en févr. 2018, déposées en janv. 2019, mises en ligne en févr. 2019 · 12 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 2,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,4 %
Article: Insights into Acinetobacter baumannii fatty acid synthesis 3-oxoacyl-ACP reductases. (Sci Rep, 2021) · cité 25 fois (OpenAlex)

PDBe PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6BWBHendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 3 crystal form 32018 · 2,3 Å

Protéines: Protein W (Hendra virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Résolution: 2,3 Å · R_work 0,178, R_free 0,218
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 48,2, b = 59,0, c = 169,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 55,0 kDa · 500 résidus dans 2 chaînes · 3 624 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Calendrier: Données collectées en nov. 2016, déposées en déc. 2017, mises en ligne en juil. 2018 · 20 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 2,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,8 %
Article: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · cité 75 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 9 structures ultérieures de Importin subunit alpha-3 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C6)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C6 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6BWAHendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 3 crystal form 22018 · 2,2 Å

Protéines: Protein W (Hendra virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Résolution: 2,2 Å · R_work 0,187, R_free 0,216
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 48,1, b = 60,0, c = 89,9 Å; α = 90,0, β = 97,9, γ = 90,0°
Taille: 55,0 kDa · 500 résidus dans 2 chaînes · 3 678 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Calendrier: Données collectées en juil. 2016, déposées en déc. 2017, mises en ligne en juil. 2018 · 24 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 0,9 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,3 %
Article: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · cité 75 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 9 structures ultérieures de Importin subunit alpha-3 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C6)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C6 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6BW9Hendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 3 crystal form 12018 · 1,6 Å · à la une

Protéines: Protein W (Hendra virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Résolution: 1,6 Å · R_work 0,171, R_free 0,196
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 47,4, b = 65,7, c = 74,2 Å; α = 90,0, β = 99,8, γ = 90,0°
Taille: 55,0 kDa · 500 résidus dans 2 chaînes · 3 738 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Calendrier: Données collectées en nov. 2016, déposées en déc. 2017, mises en ligne en juil. 2018 · 20 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 2,1 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,5 %
Article: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · cité 75 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 9 structures ultérieures de Importin subunit alpha-3 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C6)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C6 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB Histoire et vidéo

6BW1Hendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 12018 · 2,2 Å

Protéines: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus); Protein W (Hendra virus)
Résolution: 2,2 Å · R_work 0,192, R_free 0,212
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 79,0, b = 89,3, c = 100,4 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 60,0 kDa · 551 résidus dans 2 chaînes · 3 431 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX1 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 210r
Calendrier: Données collectées en juin 2016, déposées en déc. 2017, mises en ligne en juil. 2018 · 2,1 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 1,2 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,3 %
Article: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · cité 75 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 75 structures ultérieures de Importin subunit alpha-1 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (P52293)PDBe-KB (P0C1C6)UniProt P52293 UniProt P0C1C6 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6BW0Nipah virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 12018 · 2,1 Å

Protéines: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus); Protein W (Nipah virus)
Résolution: 2,1 Å · R_work 0,186, R_free 0,203
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 77,9, b = 88,8, c = 97,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 60,0 kDa · 551 résidus dans 2 chaînes · 3 555 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en mars 2017, déposées en déc. 2017, mises en ligne en juil. 2018 · 16 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 0,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 1,4 %
Article: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · cité 75 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 75 structures ultérieures de Importin subunit alpha-1 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (P52293)PDBe-KB (P0C1C7)UniProt P52293 UniProt P0C1C7 AlphaFold P52293 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6BVZImportin alpha 3 in cargo free state2018 · 2,3 Å

Protéine: Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Résolution: 2,3 Å · R_work 0,250, R_free 0,269
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 47,1, b = 53,2, c = 91,3 Å; α = 90,0, β = 92,9, γ = 90,0°
Taille: 50,3 kDa · 459 résidus dans 1 chaîne · 3 210 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en avr. 2017, déposées en déc. 2017, mises en ligne en juil. 2018 · 15 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 4,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,8 %
Article: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · cité 75 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 9 structures ultérieures de Importin subunit alpha-3 dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6BVVNipah virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 32018 · 2,3 Å

Protéines: Protein W (Nipah virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Résolution: 2,3 Å · R_work 0,199, R_free 0,222
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 47,7, b = 65,6, c = 73,9 Å; α = 90,0, β = 99,8, γ = 90,0°
Taille: 55,1 kDa · 500 résidus dans 2 chaînes · 3 592 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Calendrier: Données collectées en mars 2017, déposées en déc. 2017, mises en ligne en juil. 2018 · 16 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 1,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,3 %
Article: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · cité 75 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 9 structures ultérieures de Importin subunit alpha-3 dans la PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C7)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C7 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6BVTImportin alpha 1 in cargo free state2018 · 2,5 Å

Protéine: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Résolution: 2,5 Å · R_work 0,192, R_free 0,213
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 78,5, b = 90,0, c = 100,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 55,3 kDa · 510 résidus dans 1 chaîne · 3 361 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX1 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Calendrier: Données collectées en mars 2016, déposées en déc. 2017, mises en ligne en juil. 2018 · 2,3 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 0,5 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,8 %
Article: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · cité 75 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 75 structures ultérieures de Importin subunit alpha-1 dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

6BDOStructure of bacterial type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum complexed with a quinone inhibitor HQNO at 2.8A resolution2018 · 2,8 Å

Protéine: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Résolution: 2,8 Å · R_work 0,227, R_free 0,268
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 72,8, b = 114,3, c = 130,1 Å; α = 90,0, β = 91,2, γ = 90,0°
Taille: 182,0 kDa · 1 620 résidus dans 4 chaînes · 11 896 atomes
Ligands: FAD, HQO
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Calendrier: Données collectées en nov. 2016, déposées en oct. 2017, mises en ligne en mai 2018 · 18 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 4,6 · outliers de Ramachandran 0,2 % · outliers de rotamères 2,1 %
Article: Structure of the NDH-2 - HQNO inhibited complex provides molecular insight into quinone-binding site inhibitors. (Biochim. Biophys. Acta, 2018) · cité 48 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 0 structures ultérieures de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

5WEDStructure of bacterial type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum at 2.15A resolution2017 · 2,15 Å

Protéine: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Résolution: 2,15 Å · R_work 0,208, R_free 0,238
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 72,8, b = 113,6, c = 129,8 Å; α = 90,0, β = 91,0, γ = 90,0°
Taille: 181,4 kDa · 1 620 résidus dans 4 chaînes · 12 435 atomes
Ligands: FAD
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Calendrier: Données collectées en oct. 2015, déposées en juil. 2017, mises en ligne en oct. 2017 · 24 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 1,4 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,1 %
Article: Crystal structure of type II NADH:quinone oxidoreductase from Caldalkalibacillus thermarum with an improved resolution of 2.15 angstrom. (Acta Crystallogr F Struct Biol Commun, 2017) · cité 15 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 1 structure ultérieure de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

5KMSThe structure of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum complexed with NAD+ at 2.5 angstrom resolution.2017 · 2,5 Å

Protéine: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Résolution: 2,5 Å · R_work 0,214, R_free 0,244
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 72,9, b = 114,0, c = 130,6 Å; α = 90,0, β = 91,8, γ = 90,0°
Taille: 182,1 kDa · 1 620 résidus dans 4 chaînes · 11 969 atomes
Ligands: FAD, NAD
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Calendrier: Données collectées en oct. 2015, déposées en juin 2016, mises en ligne en févr. 2017 · 15 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 2,4 · outliers de Ramachandran 0,3 % · outliers de rotamères 2,4 %
Article: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · cité 80 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 2 structures ultérieures de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

5KMRThe structure of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum complexed with NAD+ at 3.0 angstrom resolution.2017 · 3 Å · à la une

Protéine: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Résolution: 3 Å · R_work 0,237, R_free 0,254
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 72,1, b = 114,2, c = 131,0 Å; α = 90,0, β = 91,5, γ = 90,0°
Taille: 183,4 kDa · 1 620 résidus dans 4 chaînes · 11 468 atomes
Ligands: FAD, NAD
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Calendrier: Données collectées en oct. 2015, déposées en juin 2016, mises en ligne en janv. 2017 · 15 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 5,5 · outliers de Ramachandran 0,8 % · outliers de rotamères 1,7 %
Article: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · cité 80 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 3 structures ultérieures de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB Histoire et vidéo

5KMQThe structure of I379E variant of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum2017 · 2,7 Å

Protéine: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Résolution: 2,7 Å · R_work 0,223, R_free 0,269
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 72,4, b = 114,4, c = 130,5 Å; α = 90,0, β = 92,0, γ = 90,0°
Taille: 181,5 kDa · 1 620 résidus dans 4 chaînes · 11 334 atomes
Ligands: FAD
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Calendrier: Données collectées en oct. 2015, déposées en juin 2016, mises en ligne en janv. 2017 · 15 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 4,0 · outliers de Ramachandran 0,3 % · outliers de rotamères 3,5 %
Article: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · cité 80 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 3 structures ultérieures de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

5KMPThe structure of G164E variant of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum2017 · 3,2 Å

Protéine: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Résolution: 3,2 Å · R_work 0,203, R_free 0,234
Groupe d'espace: P 41 21 2
Maille: a = 93,1, b = 93,1, c = 248,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 90,9 kDa · 810 résidus dans 2 chaînes · 5 679 atomes
Ligands: FAD
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Calendrier: Données collectées en nov. 2015, déposées en juin 2016, mises en ligne en janv. 2017 · 15 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 7,9 · outliers de Ramachandran 0,3 % · outliers de rotamères 6,1 %
Article: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · cité 80 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 3 structures ultérieures de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

5J37Crystal structure of 60-mer BFDV Capsid Protein in complex with single stranded DNA2016 · 2,3 Å

Protéines: single stranded DNA (synthetic construct); Beak and feather disease virus capsid protein (Beak and feather disease virus)
Résolution: 2,3 Å · R_work 0,174, R_free 0,197
Groupe d'espace: F 4 3 2
Maille: a = 377,3, b = 377,3, c = 377,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 197,2 kDa · 1 435 résidus dans 10 chaînes · 9 275 atomes
Ligands: PO4
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Calendrier: Données collectées en oct. 2015, déposées en mars 2016, mises en ligne en mai 2016 · 7 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 1,1 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,0 %
Article: Structural insights into the assembly and regulation of distinct viral capsid complexes. (Nat Commun, 2016) · cité 79 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 0 structures ultérieures de Capsid protein dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

5J36Crystal structure of 60-mer BFDV Capsid Protein2016 · 2,55 Å · à la une

Protéine: Beak and feather disease virus capsid protein (Beak and feather disease virus)
Résolution: 2,55 Å · R_work 0,191, R_free 0,216
Groupe d'espace: F 4 3 2
Maille: a = 377,3, b = 377,3, c = 377,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 151,7 kDa · 1 285 résidus dans 5 chaînes · 8 662 atomes
Ligands: PO4
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 1 Å · ADSC QUANTUM 315r
Calendrier: Données collectées en oct. 2015, déposées en mars 2016, mises en ligne en mai 2016 · 7 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 0,7 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,3 %
Article: Structural insights into the assembly and regulation of distinct viral capsid complexes. (Nat Commun, 2016) · cité 79 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 0 structures ultérieures de Capsid protein dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB Histoire et vidéo

5J09Crystal structure of decameric BFDV Capsid Protein2016 · 2 Å

Protéine: Beak and feather disease virus capsid protein (Beak and feather disease virus)
Résolution: 2 Å · R_work 0,209, R_free 0,239
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 78,8, b = 148,4, c = 188,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 302,4 kDa · 2 570 résidus dans 10 chaînes · 15 272 atomes
Données: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95370 Å · ADSC QUANTUM 315
Calendrier: Données collectées en janv. 2015, déposées en mars 2016, mises en ligne en mai 2016 · 16 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 1,3 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,6 %
Article: Structural insights into the assembly and regulation of distinct viral capsid complexes. (Nat Commun, 2016) · cité 79 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 0 structures ultérieures de Capsid protein dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

4UXWStructure of delta4-DgkA-apo in 9.9 MAG2015 · 3,15 Å

Protéine: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Résolution: 3,15 Å · R_work 0,224, R_free 0,268
Groupe d'espace: P 31 2 1
Maille: a = 72,8, b = 72,8, c = 199,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Taille: 45,1 kDa · 390 résidus dans 3 chaînes · 2 754 atomes
Ligands: MPD, NA, NO3, OLC
Données: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Calendrier: Données collectées en juil. 2011, déposées en août 2014, mises en ligne en sept. 2015 · 4,2 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 9,3 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 3,0 %
Article: Ternary Structure Reveals Mechanism of a Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nat.Commun., 2015) · cité 43 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 5 structures ultérieures de Diacylglycerol kinase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

4CK0Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - form 22015 · 2,924 Å

Protéine: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI)
Résolution: 2,924 Å · R_work 0,248, R_free 0,281
Groupe d'espace: P 31 2 1
Maille: a = 72,8, b = 72,8, c = 195,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Taille: 44,1 kDa · 390 résidus dans 3 chaînes · 2 647 atomes
Ligands: ACP, OLC, ZN
Données: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Calendrier: Données collectées en déc. 2012, déposées en déc. 2013, mises en ligne en janv. 2015 · 2,2 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 4,3 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 1,5 %
Article: L'entrée PDB n'est pas encore liée à un article publié.
Et ensuite: 9 structures ultérieures de Diacylglycerol kinase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

4CJZCrystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase DgkA- 9.9, delta 42015 · 3,25 Å

Protéine: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI)
Résolution: 3,25 Å · R_work 0,255, R_free 0,292
Groupe d'espace: P 31 2 1
Maille: a = 72,8, b = 72,8, c = 199,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Taille: 43,1 kDa · 390 résidus dans 3 chaînes · 2 596 atomes
Ligands: OLC
Données: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Calendrier: Données collectées en juil. 2011, déposées en déc. 2013, mises en ligne en janv. 2015 · 3,5 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 2,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,0 %
Article: L'entrée PDB n'est pas encore liée à un article publié.
Et ensuite: 9 structures ultérieures de Diacylglycerol kinase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

4B61In meso structure of alginate transporter, AlgE, from Pseudomoas aeruginosa, PAO1. Crystal form 3.2013 · 2,402 Å

Protéine: Alginate production protein alge (PSEUDOMONAS AERUGINOSA PAO1)
Résolution: 2,402 Å · R_work 0,221, R_free 0,244
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 61,7, b = 77,5, c = 240,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 110,5 kDa · 916 résidus dans 2 chaînes · 7 509 atomes
Ligands: 78M, 78N, ACT, CU, LDA, MG
Données: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Calendrier: Données collectées en juin 2009, déposées en août 2012, mises en ligne en juil. 2013 · 4,1 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 5,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 1,6 %
Article: A Conformational Landscape for Alginate Secretion Across the Outer Membrane of Pseudomonas Aeruginosa. (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2014) · cité 53 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 8 structures ultérieures de Alginate production protein AlgE dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

4AZLIn meso structure of alginate transporter, AlgE, from Pseudomoas aeruginosa, PAO1, crystal form 2.2013 · 2,8 Å

Protéine: Alginate production protein alge (PSEUDOMONAS AERUGINOSA)
Résolution: 2,8 Å · R_work 0,237, R_free 0,280
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 47,1, b = 245,8, c = 47,1 Å; α = 90,0, β = 104,4, γ = 90,0°
Taille: 106,6 kDa · 916 résidus dans 2 chaînes · 6 941 atomes
Ligands: 78M, 78N, CA
Données: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Calendrier: Données collectées en mars 2010, déposées en juin 2012, mises en ligne en juil. 2013 · 3,3 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 4,3 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 1,2 %
Article: A Conformational Landscape for Alginate Secretion Across the Outer Membrane of Pseudomonas Aeruginosa. (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2014) · cité 53 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 9 structures ultérieures de Alginate production protein AlgE dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

3ZE5Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - delta42013 · 3,101 Å

Protéine: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Résolution: 3,101 Å · R_work 0,232, R_free 0,258
Groupe d'espace: P 31 2 1
Maille: a = 72,7, b = 72,7, c = 199,0 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Taille: 42,7 kDa · 390 résidus dans 3 chaînes · 2 569 atomes
Données: Diamond, I24 · DECTRIS PILATUS 6M
Calendrier: Données collectées en déc. 2010, déposées en déc. 2012, mises en ligne en mai 2013 · 2,4 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 2,9 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,4 %
Article: Crystal Structure of the Integral Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nature, 2013) · cité 95 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 16 structures ultérieures de Diacylglycerol kinase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

3ZE4Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - wild-type2013 · 3,702 Å

Protéine: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Résolution: 3,702 Å · R_work 0,285, R_free 0,312
Groupe d'espace: P 31 2 1
Maille: a = 75,0, b = 75,0, c = 196,9 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Taille: 42,8 kDa · 390 résidus dans 3 chaînes · 2 458 atomes
Données: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Calendrier: Données collectées en juin 2012, déposées en déc. 2012, mises en ligne en mai 2013 · 11 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 7,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 2,0 %
Article: Crystal Structure of the Integral Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nature, 2013) · cité 95 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 16 structures ultérieures de Diacylglycerol kinase dans la PDB

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3ZE3Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - delta72013 · 2,05 Å · à la une

Protéine: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Résolution: 2,05 Å · R_work 0,196, R_free 0,217
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 75,1, b = 91,5, c = 143,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 89,7 kDa · 780 résidus dans 6 chaînes · 5 042 atomes
Ligands: 78M, 78N, ACT, FLC, NA, ZN
Données: Advanced Photon Source, 23-ID-B · 1.03320, 0.97944 Å · MARRESEARCH
Calendrier: Données collectées en juin 2012, déposées en déc. 2012, mises en ligne en mai 2013 · 11 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 4,1 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 1,1 %
Article: Crystal Structure of the Integral Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nature, 2013) · cité 95 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 16 structures ultérieures de Diacylglycerol kinase dans la PDB

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4AFKIn meso structure of alginate transporter, AlgE, from Pseudomonas aeruginosa, PAO12013 · 1,897 Å · à la une

Protéine: Alginate production protein alge (PSEUDOMONAS AERUGINOSA)
Résolution: 1,897 Å · R_work 0,163, R_free 0,209
Groupe d'espace: C 1 2 1
Maille: a = 57,3, b = 74,4, c = 115,5 Å; α = 90,0, β = 101,6, γ = 90,0°
Taille: 57,6 kDa · 458 résidus dans 1 chaîne · 4 073 atomes
Ligands: 78M, 78N, CA, FLC, LDA, NA, PE5
Données: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Calendrier: Données collectées en avr. 2008, déposées en janv. 2012, mises en ligne en févr. 2013 · 4,8 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 6,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,3 %
Article: A Conformational Landscape for Alginate Secretion Across the Outer Membrane of Pseudomonas Aeruginosa. (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2014) · cité 53 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 10 structures ultérieures de Alginate production protein AlgE dans la PDB

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3ZQ8STRUCTURE OF LINEAR GRAMICIDIN D OBTAINED USING TYPE I CRYSTALS GROWN IN A monovaccenin LIPID CUBIC PHASE2012 · 1,7 Å

Protéine: Val-gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Résolution: 1,7 Å · R_work 0,166, R_free 0,211
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 24,0, b = 42,0, c = 32,4 Å; α = 90,0, β = 107,3, γ = 90,0°
Taille: 8,6 kDa · 64 résidus dans 4 chaînes · 633 atomes
Ligands: MVC
Données: ESRF, ID14-4 · ADSC QUANTUM 315r
Calendrier: Données collectées en oct. 2009, déposées en juin 2011, mises en ligne en juil. 2012 · 2,8 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 7,2 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,0 %
Article: L'entrée PDB n'est pas encore liée à un article publié.

PDBe PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

2YEVStructure of caa3-type cytochrome oxidase2012 · 2,36 Å · à la une

Protéines: Caa3-type cytochrome oxidase subunit iv (THERMUS THERMOPHILUS); Cytochrome c oxidase subunit 2 (THERMUS THERMOPHILUS); Cytochrome c oxidase polypeptide i+iii (THERMUS THERMOPHILUS)
Résolution: 2,36 Å · R_work 0,171, R_free 0,218
Groupe d'espace: I 1 2 1
Maille: a = 127,3, b = 76,0, c = 300,3 Å; α = 90,0, β = 92,2, γ = 90,0°
Taille: 277,4 kDa · 2 388 résidus dans 6 chaînes · 19 587 atomes
Ligands: 4AG, 5PL, 7E8, 7E9, CL, CU, CUA, HAS, HEC, MG
Données: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Calendrier: Données collectées en juin 2010, déposées en mars 2011, mises en ligne en mai 2012 · 23 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 6,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,9 %
Article: Structural Insights Into Electron Transfer in Caa3-Type Cytochrome Oxidases. (Nature, 2012) · cité 126 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 0 structures ultérieures de Cytochrome oxidase Caa3-type subunit IV domain-containing protein dans la PDB; 0 structures ultérieures de Cytochrome c oxidase subunit 2 dans la PDB; 0 structures ultérieures de Cytochrome c oxidase polypeptide I+III dans la PDB

PDBe PDBe-KB (Q5SH67)PDBe-KB (Q5SLI2)PDBe-KB (P98005)UniProt Q5SH67 UniProt Q5SLI2 UniProt P98005 AlphaFold Q5SH67 AlphaFold Q5SLI2 AlphaFold P98005 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB Histoire et vidéo

2Y6NStructure of linear gramicidin d obtained using type i crystals grown in a 8.8 monoacylglycerol lipid cubic phase.2011 · 1,26 Å

Protéine: Val-gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Résolution: 1,26 Å · R_work 0,148, R_free 0,170
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 30,6, b = 62,8, c = 30,6 Å; α = 90,0, β = 100,0, γ = 90,0°
Taille: 16,2 kDa · 96 résidus dans 6 chaînes · 974 atomes
Ligands: 15P, P4C
Données: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH MX-300
Calendrier: Données collectées en févr. 2009, déposées en janv. 2011, mises en ligne en mai 2011 · 2,2 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 7,7 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,0 %
Article: Membrane Protein Crystallization in Lipidic Mesophases. Hosting Lipid Effects on the Crystallization and Structure of a Transmembrane Peptide (Cryst.Growth Des., 2011) · cité 33 fois (OpenAlex)

PDBe PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

2Y5MStructure of linear gramicidin d obtained using type i crystals grown in a 7.7 monoacylglycerol lipid cubic phase.2011 · 1,08 Å · à la une

Protéine: Val-gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Résolution: 1,08 Å · R_work 0,130, R_free 0,155
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 30,6, b = 62,8, c = 30,7 Å; α = 90,0, β = 100,0, γ = 90,0°
Taille: 15,9 kDa · 96 résidus dans 6 chaînes · 966 atomes
Ligands: 15P
Données: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH MX-300
Calendrier: Données collectées en août 2008, déposées en janv. 2011, mises en ligne en mai 2011 · 2,8 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 3,1 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,0 %
Article: Membrane Protein Crystallization in Lipidic Mesophases. Hosting Lipid Effects on the Crystallization and Structure of a Transmembrane Peptide (Cryst.Growth Des., 2011) · cité 33 fois (OpenAlex)

PDBe PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB Histoire et vidéo

3PDSIrreversible Agonist-Beta2 Adrenoceptor Complex2011 · 3,5 Å · à la une

Protéine: Fusion protein Beta-2 adrenergic receptor/Lysozyme (Homo sapiens)
Résolution: 3,5 Å · R_work 0,238, R_free 0,283
Groupe d'espace: P 21 21 2
Maille: a = 282,4, b = 40,0, c = 65,2 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 53,9 kDa · 458 résidus dans 1 chaîne · 3 628 atomes
Ligands: CLR, ERC, SO4
Données: Advanced Photon Source, 23-ID-B · 1.033 Å · MARMOSAIC 300 mm CCD
Calendrier: Données collectées en juin 2010, déposées en oct. 2010, mises en ligne en janv. 2011 · 6 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 2,5 · outliers de Ramachandran 0,2 % · outliers de rotamères 4,2 %
Article: Structure and function of an irreversible agonist-beta(2) adrenoceptor complex (Nature, 2011) · cité 784 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 139 structures ultérieures de Beta-2 adrenergic receptor dans la PDB

PDBe PDBe-KB (P00720)PDBe-KB (P07550)UniProt P00720 UniProt P07550 AlphaFold P00720 AlphaFold P07550 PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB Histoire et vidéo

2XDCStructure of linear gramicidin D obtained using Type I crystals grown in a lipid cubic phase.2010 · 1,7 Å

Protéine: Gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Résolution: 1,7 Å · R_work 0,179, R_free 0,214
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 30,5, b = 62,6, c = 30,5 Å; α = 90,0, β = 100,0, γ = 90,0°
Taille: 17,4 kDa · 96 résidus dans 6 chaînes · 935 atomes
Ligands: 15P, NA
Données: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Calendrier: Données collectées en oct. 2008, déposées en avr. 2010, mises en ligne en août 2010 · 22 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 2,7 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,0 %
Article: Crystallizing Transmembrane Peptides in Lipidic Mesophases (Biophys.J., 2010) · cité 44 fois (OpenAlex)

PDBe PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

2VKR3Fe-4S, 4Fe-4S plus Zn Acidianus ambivalens ferredoxin2008 · 2,01 Å · à la une

Protéine: Zinc-containing ferredoxin (ACIDIANUS AMBIVALENS)
Résolution: 2,01 Å
Groupe d'espace: P 31
Maille: a = 117,5, b = 117,5, c = 50,9 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Taille: 82,1 kDa · 721 résidus dans 7 chaînes · 5 616 atomes
Ligands: F3S, SF4, ZN
Données: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Calendrier: Données collectées en sept. 2002, déposées en déc. 2007, mises en ligne en mars 2008 · 5,4 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 19,5 · outliers de Ramachandran 0,6 % · outliers de rotamères 11,3 %
Article: Crystallographic analysis of the intact metal centres [3Fe-4S](1+/0) and [4Fe-4S](2+/1+) in a Zn(2+) -containing ferredoxin. (FEBS Lett., 2008) · cité 11 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 0 structures ultérieures de Zinc-containing ferredoxin dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB Histoire et vidéo

2UX8Crystal Structure of Sphingomonas elodea ATCC 31461 Glucose-1- phosphate uridylyltransferase in Complex with glucose-1-phosphate.2007 · 2,65 Å

Protéine: Glucose-1-phosphate uridylyltransferase (SPHINGOMONAS ELODEA)
Résolution: 2,65 Å · R_work 0,245, R_free 0,295
Groupe d'espace: P 1 21 1
Maille: a = 105,6, b = 85,7, c = 151,8 Å; α = 90,0, β = 105,2, γ = 90,0°
Taille: 259,8 kDa · 2 376 résidus dans 8 chaînes · 16 948 atomes
Ligands: G1P
Données: ESRF, ID29 · 0.97564, 1.13980 Å · ADSC CCD
Calendrier: Données collectées en sept. 2005, déposées en mars 2007, mises en ligne en mai 2007 · 20 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 24,7 · outliers de Ramachandran 2,2 % · outliers de rotamères 10,9 %
Article: The Complex of Sphingomonas Elodea Atcc 31461 Glucose-1-Phosphate Uridylyltransferase with Glucose-1-Phosphate Reveals a Novel Quaternary Structure, Unique Among Nucleoside Diphosphate-Sugar Pyrophosphorylase Members. (J.Bacteriol., 2007) · cité 33 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 0 structures ultérieures de UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

1W9MAS-isolated hybrid cluster protein from Desulfovibrio vulgaris X-ray structure at 1.35A resolution using iron anomalous signal2005 · 1,35 Å · à la une

Protéine: Hydroxylamine reductase (DESULFOVIBRIO VULGARIS)
Résolution: 1,35 Å
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 64,3, b = 66,8, c = 134,8 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 60,8 kDa · 553 résidus dans 1 chaîne · 5 065 atomes
Ligands: FSO, SF4
Données: ESRF, ID29 · ADSC CCD
Calendrier: Données collectées en nov. 2001, déposées en oct. 2004, mises en ligne en févr. 2005 · 3,2 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 3,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 1,4 %
Article: Structural and Functional Relationships in the Hybrid Cluster Protein Family:Structure of the Anaerobically Purified Hybrid Cluster Protein from Desulfovibrio Vulgaris at 1.35 A Resolution (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2008) · cité 30 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 0 structures ultérieures de Hydroxylamine reductase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB Histoire et vidéo

1UPXThe crystal structure of the Hybrid Cluster Protein from Desulfovibrio desulfuricans containing molecules in the oxidized and reduced states.2003 · 1,25 Å

Protéine: Hydroxylamine reductase (DESULFOVIBRIO DESULFURICANS)
Résolution: 1,25 Å · R_work 0,140, R_free 0,153
Groupe d'espace: P 1
Maille: a = 57,3, b = 61,2, c = 72,0 Å; α = 82,8, β = 73,7, γ = 87,3°
Taille: 119,5 kDa · 1 088 résidus dans 2 chaînes · 10 132 atomes
Ligands: FSO, MES, SF3, SF4
Données: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Calendrier: Données collectées en mai 2000, déposées en oct. 2003, mises en ligne en déc. 2003 · 3,6 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 3,2 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 1,6 %
Article: Structure of the Hybrid Cluster Protein (Hcp) from Desulfovibrio Desulfuricans Atcc 27774 Containing Molecules in the Oxidized and Reduced States (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2003) · cité 13 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 0 structures ultérieures de Hydroxylamine reductase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

1OA1Reduced hybrid cluster protein (hcp) from desulfovibrio vulgaris hildenborough structure at 1.55a resolution using synchrotron radiation.2003 · 1,55 Å

Protéine: Hydroxylamine reductase (DESULFOVIBRIO VULGARIS)
Résolution: 1,55 Å · R_work 0,131, R_free 0,153
Groupe d'espace: P 21 21 21
Maille: a = 64,1, b = 67,5, c = 135,0 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Taille: 60,9 kDa · 553 résidus dans 1 chaîne · 5 117 atomes
Ligands: GOL, SF3, SF4
Données: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Calendrier: Données collectées en mai 2002, déposées en déc. 2002, mises en ligne en avr. 2003 · 11 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 2,4 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 0,9 %
Article: Reduced Hybrid Cluster Proteins (Hcp) from Desulfovibrio Desulfuricans Atcc 27774 and Desulfovibrio Vulgaris (Hildenborough): X-Ray Structures at High Resolution Using Synchrotron Radiation (J.Biol.Inorg.Chem., 2003) · cité 47 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 1 structure ultérieure de Hydroxylamine reductase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

1OA0Reduced hybrid cluster protein from desulfovibrio desulfuricans x-ray structure at 1.25a resolution2003 · 1,25 Å

Protéine: Prismane protein (DESULFOVIBRIO DESULFURICANS)
Résolution: 1,25 Å · R_work 0,133, R_free 0,150
Groupe d'espace: P 1
Maille: a = 57,8, b = 62,0, c = 72,8 Å; α = 82,7, β = 73,7, γ = 87,4°
Taille: 118,7 kDa · 1 088 résidus dans 2 chaînes · 10 655 atomes
Ligands: MES, SF3, SF4
Données: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Calendrier: Données collectées en août 2001, déposées en déc. 2002, mises en ligne en avr. 2003 · 20 mois entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 3,1 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 1,6 %
Article: Reduced hybrid cluster proteins (HCP) from Desulfovibrio desulfuricans ATCC 27774 and Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough): X-ray structures at high resolution using synchrotron radiation. (J. Biol. Inorg. Chem., 2003) · cité 47 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 1 structure ultérieure de Hydroxylamine reductase dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB

1GYOCrystal structure of the di-tetraheme cytochrome c3 from Desulfovibrio gigas at 1.2 Angstrom resolution2002 · 1,2 Å · à la une

Protéine: Cytochrome c3, a dimeric class iii c-type cytochrome (DESULFOVIBRIO GIGAS)
Résolution: 1,2 Å
Groupe d'espace: P 31
Maille: a = 56,7, b = 56,7, c = 94,2 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Taille: 29,6 kDa · 218 résidus dans 2 chaînes · 2 349 atomes
Ligands: GOL, HEC
Données: EMBL Hamburg, BW7B · MARRESEARCH
Calendrier: Données collectées en mai 1997, déposées en avr. 2002, mises en ligne en mai 2002 · 5,0 ans entre le faisceau et la mise en ligne
Validation: Clashscore 2,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotamères 1,1 %
Article: Structure of Dimeric Cytochrome C3 from Desulfovibrio Gigas at 1.2 A Resolution (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2003) · cité 25 fois (OpenAlex)
Et ensuite: 0 structures ultérieures de Cytochrome C3=26 kDa subunit of A dimeric class III C-type cytochrome dans la PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Rapport de validation RCSB PDB Histoire et vidéo

Détails issus de la PDB (RCSB et PDBe), nombres de citations d'OpenAlex, mis à jour environ une fois par mois. « Et ensuite » compte les entrées plus récentes de la même protéine (identifiée par UniProt). La densité est la carte 2mFo–DFc (et la carte de différence) de PDBe.