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Les protéines W des virus Hendra et Nipah avec l'importine α

Comment deux virus mortels portés par les chauves-souris détournent la machinerie qui fait entrer les protéines dans le noyau.

L'importine α3 (surface doré pâle) avec le peptide W du virus Hendra (prune) couché dans son sillon.

Hendra et Nipah sont des virus portés par les chauves-souris, souvent mortels chez l’humain et chez l’animal. Leurs protéines W entrent dans le noyau de la cellule en se faisant transporter par l’importine α, la propre machinerie d’import nucléaire de la cellule, et y aident à éteindre la réponse immunitaire. Ces structures (6BW9 à 1,6 Å, avec Nipah dans 6BVV) montrent pourquoi les protéines W préfèrent l’importine α3 : une plus grande surface de contact et une liaison plus de 50 fois plus forte qu’avec l’importine α1, qui tient à la position de deux des répétitions armadillo de l’importine.

C’était un projet de thèse avec le groupe de Jade Forwood à la Charles Sturt University, que j’ai co-encadré : nous avons collecté les données à l’Australian Synchrotron, et j’ai travaillé avec les étudiants sur la détermination et l’affinement de la structure (article). Je l’ai expliqué à la radio portugaise comme un livre glissé en douce dans la bibliothèque d’une maison (90 Segundos de Ciência).

Entrée PDB
6BW9 sur PDBe (aussi sur RCSB PDB)
Mise en ligne
2018-07-04
Résolution
1.6 Å
Article
Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018)
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Détails techniques, liens et densité électronique

Images et vidéo rendues avec UCSF ChimeraX ; la vue 3D est PDBe Mol*.

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