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8QXXHCMV DNA polymerase processivity factor UL44 phosphorylated NLS 410-433 bound to mouse importin alpha 22023 · 1,9 Å

Proteínas: DNA polymerase processivity factor (Human betaherpesvirus 5); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolución: 1,9 Å · R_work 0,175, R_free 0,204
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 78,9, b = 89,8, c = 97,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 58,1 kDa · 534 residuos en 2 cadenas · 3777 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95372 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en mar 2019, depositados en oct 2023, liberados en nov 2023 · 4,6 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 5,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,0 %
Artículo: Structural determinants of phosphorylation-dependent nuclear transport of HCMV DNA polymerase processivity factor UL44. (Febs Lett., 2024) · citado 9 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 31 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-1 en el PDB

PDBe PDBe-KB (P16790)PDBe-KB (P52293)UniProt P16790 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

8QXWHCMV DNA polymerase processivity factor UL44 unphosphorylated NLS 410-433 bound to mouse importin alpha 22023 · 2 Å

Proteínas: DNA polymerase processivity factor (Human betaherpesvirus 5); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolución: 2 Å · R_work 0,191, R_free 0,221
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 78,9, b = 90,1, c = 96,1 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 58,0 kDa · 534 residuos en 2 cadenas · 3510 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95372 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en mar 2019, depositados en oct 2023, liberados en nov 2023 · 4,6 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 5,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,0 %
Artículo: Structural determinants of phosphorylation-dependent nuclear transport of HCMV DNA polymerase processivity factor UL44. (Febs Lett., 2024) · citado 9 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 31 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-1 en el PDB

PDBe PDBe-KB (P16790)PDBe-KB (P52293)UniProt P16790 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

7RG6Importin alpha2 in complex with ORF4B Bat coronavirus HKU52021 · 2,1 Å

Proteínas: Non-structural protein ORF4b (Bat coronavirus HKU5); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolución: 2,1 Å · R_work 0,205, R_free 0,223
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 78,7, b = 90,3, c = 100,0 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 60,7 kDa · 550 residuos en 3 cadenas · 3549 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en mar 2021, depositados en jul 2021, liberados en ago 2021 · 5 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 1,3 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,5 %
Artículo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 48 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-1 en el PDB

PDBe PDBe-KB (A3EXD3)PDBe-KB (P52293)UniProt A3EXD3 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

7RG5Importin alpha3 in complex with p50 NLS2021 · 2,15 Å

Proteínas: Isoform 3 of Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit (Homo sapiens); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolución: 2,15 Å · R_work 0,226, R_free 0,262
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 47,8, b = 59,2, c = 86,2 Å; α = 90,0, β = 96,3, γ = 90,0°
Tamaño: 55,3 kDa · 499 residuos en 2 cadenas · 3357 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en sept 2017, depositados en jul 2021, liberados en ago 2021 · 3,9 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 1,4 · outliers de Ramachandran 0,2 % · outliers de rotámeros 0,5 %
Artículo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 5 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-3 en el PDB

PDBe PDBe-KB (P19838)PDBe-KB (O00629)UniProt P19838 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

7RG4Importin alpha2 in complex with p50 NLS2021 · 2,6 Å

Proteínas: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus); Isoform 3 of Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit (Homo sapiens)
Resolución: 2,6 Å · R_work 0,217, R_free 0,243
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 78,0, b = 89,7, c = 97,2 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 60,2 kDa · 550 residuos en 2 cadenas · 3318 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en nov 2017, depositados en jul 2021, liberados en ago 2021 · 3,8 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 1,9 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,6 %
Artículo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 48 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-1 en el PDB

PDBe PDBe-KB (P52293)PDBe-KB (P19838)UniProt P52293 UniProt P19838 AlphaFold P52293 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

7RG3Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B R37A mutant2021 · 2 Å

Proteínas: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolución: 2 Å · R_work 0,177, R_free 0,194
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 78,7, b = 90,0, c = 100,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 60,5 kDa · 552 residuos en 3 cadenas · 3669 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en dic 2020, depositados en jul 2021, liberados en ago 2021 · 9 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 1,2 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 1,9 %
Artículo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 48 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-1 en el PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

7RG2Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B R33A mutant2021 · 2 Å

Proteínas: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolución: 2 Å · R_work 0,199, R_free 0,216
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 78,9, b = 89,9, c = 100,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 57,9 kDa · 531 residuos en 2 cadenas · 3606 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en dic 2020, depositados en jul 2021, liberados en ago 2021 · 9 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 1,5 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 1,4 %
Artículo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 48 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-1 en el PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

7RG1Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B H26A mutant2021 · 1,85 Å

Proteínas: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolución: 1,85 Å · R_work 0,200, R_free 0,211
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 79,0, b = 89,7, c = 100,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 57,9 kDa · 531 residuos en 2 cadenas · 3697 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER2 X 16M
Cronología: Datos recogidos en dic 2020, depositados en jul 2021, liberados en jul 2021 · 8 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 1,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,3 %
Artículo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMPα and block innate immunity. (Nat Commun, 2022)
Lo que vino después: 52 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-1 en el PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

7RG0Importin alpha2 in complex with MERS ORF4B R24A mutant2021 · 2 Å

Proteínas: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolución: 2 Å · R_work 0,195, R_free 0,213
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 78,7, b = 89,6, c = 99,8 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 57,9 kDa · 531 residuos en 2 cadenas · 3531 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER2 X 16M
Cronología: Datos recogidos en dic 2020, depositados en jul 2021, liberados en jul 2021 · 8 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 0,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,3 %
Artículo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 52 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-1 en el PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

7RFZImportin alpha 2 in complex with MERS ORF4B NLS peptide2021 · 1,95 Å

Proteínas: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolución: 1,95 Å · R_work 0,188, R_free 0,211
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 78,5, b = 89,5, c = 100,1 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 58,0 kDa · 531 residuos en 2 cadenas · 3574 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en dic 2020, depositados en jul 2021, liberados en jul 2021 · 8 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 1,3 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,5 %
Artículo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 52 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-1 en el PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

7RFYImportin alpha3 in complex with MERS ORF4B2021 · 2,5 Å

Proteínas: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolución: 2,5 Å · R_work 0,249, R_free 0,267
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 48,2, b = 59,7, c = 82,6 Å; α = 90,0, β = 98,9, γ = 90,0°
Tamaño: 53,0 kDa · 480 residuos en 2 cadenas · 3143 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en ago 2020, depositados en jul 2021, liberados en jul 2021 · 12 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 6,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,3 %
Artículo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 6 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-3 en el PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (O00629)UniProt K9N643 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

7RFXImportin alpha2 in complex with MERS ORF4B2021 · 2,1 Å

Proteínas: ORF4b (Middle East respiratory syndrome-related coronavirus); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolución: 2,1 Å · R_work 0,197, R_free 0,208
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 79,3, b = 89,7, c = 99,4 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 58,0 kDa · 531 residuos en 2 cadenas · 3630 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 210r
Cronología: Datos recogidos en ago 2020, depositados en jul 2021, liberados en jul 2021 · 12 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 1,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,5 %
Artículo: MERS-CoV ORF4b employs an unusual binding mechanism to target IMP alpha and block innate immunity. (Nat Commun, 2022) · citado 29 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 52 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-1 en el PDB

PDBe PDBe-KB (K9N643)PDBe-KB (P52293)UniProt K9N643 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6WX9SOX2 bound to Importin-alpha 52020 · 2,8 Å

Proteínas: Transcription factor SOX-2 (Homo sapiens); Importin subunit alpha-5 (Homo sapiens)
Resolución: 2,8 Å · R_work 0,206, R_free 0,251
Grupo espacial: C 1 2 1
Celda unidad: a = 160,5, b = 61,4, c = 69,1 Å; α = 90,0, β = 95,5, γ = 90,0°
Tamaño: 62,8 kDa · 557 residuos en 2 cadenas · 3462 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en feb 2019, depositados en may 2020, liberados en oct 2020 · 20 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 10,7 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,8 %
Artículo: Structural basis for nuclear import selectivity of pioneer transcription factor SOX2. (Nat Commun, 2021) · citado 40 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 0 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-5 en el PDB

PDBe PDBe-KB (P48431)PDBe-KB (P52294)UniProt P48431 UniProt P52294 AlphaFold P52294 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6WX8SOX2 bound to Importin-alpha 32020 · 2,3 Å

Proteínas: Transcription factor SOX-2 (Homo sapiens); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolución: 2,3 Å · R_work 0,220, R_free 0,245
Grupo espacial: C 1 2 1
Celda unidad: a = 148,6, b = 119,0, c = 94,9 Å; α = 90,0, β = 128,8, γ = 90,0°
Tamaño: 123,2 kDa · 1098 residuos en 4 cadenas · 8113 átomos
Ligandos: SO4
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en sept 2018, depositados en may 2020, liberados en oct 2020 · 2,1 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 3,1 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,3 %
Artículo: Structural basis for nuclear import selectivity of pioneer transcription factor SOX2. (Nat Commun, 2021) · citado 40 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 7 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-3 en el PDB

PDBe PDBe-KB (P48431)PDBe-KB (O00629)UniProt P48431 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6WX7SOX2 bound to Importin-alpha 22020 · 2,7 Å

Proteínas: Transcription factor SOX-2 (Homo sapiens); Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolución: 2,7 Å · R_work 0,195, R_free 0,227
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 78,1, b = 91,3, c = 97,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 66,3 kDa · 600 residuos en 2 cadenas · 3403 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 210r
Cronología: Datos recogidos en ago 2012, depositados en may 2020, liberados en oct 2020 · 8,2 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 1,5 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,3 %
Artículo: Structural basis for nuclear import selectivity of pioneer transcription factor SOX2. (Nat Commun, 2021) · citado 40 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 61 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-1 en el PDB

PDBe PDBe-KB (P48431)PDBe-KB (P52293)UniProt P48431 UniProt P52293 AlphaFold P52293 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6YB7SARS-CoV-2 main protease with unliganded active site (2019-nCoV, coronavirus disease 2019, COVID-19).2020 · 1,25 Å

Proteína: 3C-like proteinase (Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2)
Resolución: 1,25 Å · R_work 0,142, R_free 0,180
Grupo espacial: C 1 2 1
Celda unidad: a = 112,4, b = 52,8, c = 44,6 Å; α = 90,0, β = 103,0, γ = 90,0°
Tamaño: 34,4 kDa · 305 residuos en 1 cadena · 2962 átomos
Ligandos: DMS, PEG
Datos: Diamond, I04-1 · 0.91260 Å · DECTRIS PILATUS3 6M
Cronología: Datos recogidos en feb 2020, depositados en mar 2020, liberados en mar 2020 · 30 días entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 2,5 · outliers de Ramachandran 0,3 % · outliers de rotámeros 0,0 %
Artículo: Crystallographic and electrophilic fragment screening of the SARS-CoV-2 main protease. (Nat Commun, 2020) · citado 547 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 1704 estructuras posteriores de 3C-like proteinase en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6Y84SARS-CoV-2 main protease with unliganded active site (2019-nCoV, coronavirus disease 2019, COVID-19)2020 · 1,39 Å · destacada

Proteína: 3C-like proteinase nsp5 (Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2)
Resolución: 1,39 Å · R_work 0,178, R_free 0,200
Grupo espacial: C 1 2 1
Celda unidad: a = 112,8, b = 52,9, c = 44,6 Å; α = 90,0, β = 103,2, γ = 90,0°
Tamaño: 34,1 kDa · 306 residuos en 1 cadena · 2950 átomos
Ligandos: DMS
Datos: Diamond, I04-1 · 0.9126 Å · DECTRIS PILATUS3 6M
Cronología: Datos recogidos en feb 2020, depositados en mar 2020, liberados en mar 2020 · 16 días entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 3,5 · outliers de Ramachandran 0,3 % · outliers de rotámeros 0,0 %
Artículo: Crystallographic and electrophilic fragment screening of the SARS-CoV-2 main protease. (Nat Commun, 2020) · citado 547 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 1774 estructuras posteriores de 3C-like proteinase nsp5 en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB Historia y vídeo

6VZ6Methanococcoides burtonii cytochrome b5 domain protein (WP 011499504.1)2020 · 2,1 Å

Proteína: Cytochrome b5-domain protein (Methanococcoides burtonii)
Resolución: 2,1 Å · R_work 0,162, R_free 0,195
Grupo espacial: P 41 2 2
Celda unidad: a = 67,5, b = 67,5, c = 48,1 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 9,4 kDa · 78 residuos en 1 cadena · 726 átomos
Ligandos: HEM
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95370 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en mar 2019, depositados en feb 2020, liberados en mar 2020 · 11 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 4,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,0 %
Artículo: Structural characterisation of a MAPR-related archaeal cytochrome b5M protein. (FEBS Lett, 2022)
Lo que vino después: 0 estructuras posteriores de Cytochrome b5-domain protein en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6PZNPutative SDR from Acinetobacter baumannii Crystal Form 22019 · 2 Å

Proteína: 3-ketoacyl-ACP reductase (Acinetobacter baumannii)
Resolución: 2 Å · R_work 0,186, R_free 0,223
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 87,6, b = 90,0, c = 130,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 113,9 kDa · 1076 residuos en 4 cadenas · 7678 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95373 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en feb 2018, depositados en ago 2019, liberados en ago 2019 · 18 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 2,5 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,1 %
Artículo: Structural characterization of a short-chain dehydrogenase/reductase from multi-drug resistant Acinetobacter baumannii. (Biochem.Biophys.Res.Commun., 2019) · citado 8 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 0 estructuras posteriores de 3-ketoacyl-ACP reductase en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6PZMPutative SDR from Acinetobacter baumannii Crystal Form 12019 · 2,1 Å

Proteína: 3-ketoacyl-ACP reductase (Acinetobacter baumannii)
Resolución: 2,1 Å · R_work 0,187, R_free 0,217
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 80,1, b = 122,0, c = 124,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 113,9 kDa · 1076 residuos en 4 cadenas · 7500 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9536 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en feb 2018, depositados en ago 2019, liberados en ago 2019 · 18 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 2,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,1 %
Artículo: Structural characterization of a short-chain dehydrogenase/reductase from multi-drug resistant Acinetobacter baumannii. (Biochem.Biophys.Res.Commun., 2019) · citado 8 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 0 estructuras posteriores de 3-ketoacyl-ACP reductase en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6Q45F1-ATPase from Fusobacterium nucleatum2019 · 3,6 Å · destacada

Proteínas: ATP synthase epsilon chain (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586); ATP synthase gamma chain (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586); ATP synthase subunit beta (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586); ATP synthase subunit alpha (Fusobacterium nucleatum subsp. nucleatum ATCC 25586)
Resolución: 3,6 Å · R_work 0,237, R_free 0,280
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 111,9, b = 200,2, c = 201,7 Å; α = 90,0, β = 102,2, γ = 90,0°
Tamaño: 730,3 kDa · 6604 residuos en 16 cadenas · 49.762 átomos
Ligandos: ADP, ATP, MG
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronología: Datos recogidos en oct 2015, depositados en dic 2018, liberados en jul 2019 · 3,7 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 1,4 · outliers de Ramachandran 0,3 % · outliers de rotámeros 1,2 %
Artículo: Structure of F1-ATPase from the obligate anaerobe Fusobacterium nucleatum. (Open Biology, 2019) · citado 6 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 0 estructuras posteriores de ATP synthase epsilon chain en el PDB; 0 estructuras posteriores de ATP synthase gamma chain en el PDB; 0 estructuras posteriores de ATP synthase subunit beta en el PDB; 0 estructuras posteriores de ATP synthase subunit alpha en el PDB

PDBe PDBe-KB (Q8RGE3)PDBe-KB (Q8RGE1)PDBe-KB (Q8RGE2)PDBe-KB (Q8RGE0)UniProt Q8RGE3 UniProt Q8RGE1 UniProt Q8RGE2 UniProt Q8RGE0 AlphaFold Q8RGE3 AlphaFold Q8RGE1 AlphaFold Q8RGE2 AlphaFold Q8RGE0 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB Historia y vídeo

6NZXHadesarchaea YNP_N21 cytochrome b5 domain protein (KUO41884.1)2019 · 1,9 Å

Proteína: Cytochrome B5 (Hadesarchaea archaeon YNP_N21)
Resolución: 1,9 Å · R_work 0,221, R_free 0,261
Grupo espacial: P 63
Celda unidad: a = 72,2, b = 72,2, c = 22,8 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamaño: 9,2 kDa · 78 residuos en 1 cadena · 663 átomos
Ligandos: HEM
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95370 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en jun 2018, depositados en feb 2019, liberados en mar 2019 · 9 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 4,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,0 %
Artículo: Structural characterisation of a MAPR-related archaeal cytochrome b5M protein. (FEBS Lett, 2022)

PDBe PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6NRPPutative short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) from Acinetobacter baumannii2019 · 1,9 Å

Proteína: 3-oxoacyl-ACP reductase FabG (Acinetobacter baumannii)
Resolución: 1,9 Å · R_work 0,170, R_free 0,192
Grupo espacial: P 31 2 1
Celda unidad: a = 89,5, b = 89,5, c = 239,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamaño: 114,9 kDa · 1052 residuos en 4 cadenas · 7616 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95372 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en feb 2018, depositados en ene 2019, liberados en feb 2019 · 12 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 2,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,4 %
Artículo: Insights into Acinetobacter baumannii fatty acid synthesis 3-oxoacyl-ACP reductases. (Sci Rep, 2021) · citado 25 veces (OpenAlex)

PDBe PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6BWBHendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 3 crystal form 32018 · 2,3 Å

Proteínas: Protein W (Hendra virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolución: 2,3 Å · R_work 0,178, R_free 0,218
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 48,2, b = 59,0, c = 169,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 55,0 kDa · 500 residuos en 2 cadenas · 3624 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronología: Datos recogidos en nov 2016, depositados en dic 2017, liberados en jul 2018 · 20 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 2,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,8 %
Artículo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 9 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-3 en el PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C6)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C6 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6BWAHendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 3 crystal form 22018 · 2,2 Å

Proteínas: Protein W (Hendra virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolución: 2,2 Å · R_work 0,187, R_free 0,216
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 48,1, b = 60,0, c = 89,9 Å; α = 90,0, β = 97,9, γ = 90,0°
Tamaño: 55,0 kDa · 500 residuos en 2 cadenas · 3678 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronología: Datos recogidos en jul 2016, depositados en dic 2017, liberados en jul 2018 · 24 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 0,9 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,3 %
Artículo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 9 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-3 en el PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C6)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C6 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6BW9Hendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 3 crystal form 12018 · 1,6 Å · destacada

Proteínas: Protein W (Hendra virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolución: 1,6 Å · R_work 0,171, R_free 0,196
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 47,4, b = 65,7, c = 74,2 Å; α = 90,0, β = 99,8, γ = 90,0°
Tamaño: 55,0 kDa · 500 residuos en 2 cadenas · 3738 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronología: Datos recogidos en nov 2016, depositados en dic 2017, liberados en jul 2018 · 20 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 2,1 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,5 %
Artículo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 9 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-3 en el PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C6)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C6 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB Historia y vídeo

6BW1Hendra virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 12018 · 2,2 Å

Proteínas: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus); Protein W (Hendra virus)
Resolución: 2,2 Å · R_work 0,192, R_free 0,212
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 79,0, b = 89,3, c = 100,4 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 60,0 kDa · 551 residuos en 2 cadenas · 3431 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX1 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 210r
Cronología: Datos recogidos en jun 2016, depositados en dic 2017, liberados en jul 2018 · 2,1 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 1,2 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,3 %
Artículo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 75 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-1 en el PDB

PDBe PDBe-KB (P52293)PDBe-KB (P0C1C6)UniProt P52293 UniProt P0C1C6 AlphaFold P52293 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6BW0Nipah virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 12018 · 2,1 Å

Proteínas: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus); Protein W (Nipah virus)
Resolución: 2,1 Å · R_work 0,186, R_free 0,203
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 77,9, b = 88,8, c = 97,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 60,0 kDa · 551 residuos en 2 cadenas · 3555 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en mar 2017, depositados en dic 2017, liberados en jul 2018 · 16 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 0,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 1,4 %
Artículo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 75 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-1 en el PDB

PDBe PDBe-KB (P52293)PDBe-KB (P0C1C7)UniProt P52293 UniProt P0C1C7 AlphaFold P52293 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6BVZImportin alpha 3 in cargo free state2018 · 2,3 Å

Proteína: Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolución: 2,3 Å · R_work 0,250, R_free 0,269
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 47,1, b = 53,2, c = 91,3 Å; α = 90,0, β = 92,9, γ = 90,0°
Tamaño: 50,3 kDa · 459 residuos en 1 cadena · 3210 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en abr 2017, depositados en dic 2017, liberados en jul 2018 · 15 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 4,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,8 %
Artículo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 9 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-3 en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6BVVNipah virus W protein C-terminus in complex with Importin alpha 32018 · 2,3 Å

Proteínas: Protein W (Nipah virus); Importin subunit alpha-3 (Homo sapiens)
Resolución: 2,3 Å · R_work 0,199, R_free 0,222
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 47,7, b = 65,6, c = 73,9 Å; α = 90,0, β = 99,8, γ = 90,0°
Tamaño: 55,1 kDa · 500 residuos en 2 cadenas · 3592 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · DECTRIS EIGER X 16M
Cronología: Datos recogidos en mar 2017, depositados en dic 2017, liberados en jul 2018 · 16 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 1,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,3 %
Artículo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 9 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-3 en el PDB

PDBe PDBe-KB (P0C1C7)PDBe-KB (O00629)UniProt P0C1C7 UniProt O00629 AlphaFold O00629 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6BVTImportin alpha 1 in cargo free state2018 · 2,5 Å

Proteína: Importin subunit alpha-1 (Mus musculus)
Resolución: 2,5 Å · R_work 0,192, R_free 0,213
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 78,5, b = 90,0, c = 100,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 55,3 kDa · 510 residuos en 1 cadena · 3361 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX1 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronología: Datos recogidos en mar 2016, depositados en dic 2017, liberados en jul 2018 · 2,3 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 0,5 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,8 %
Artículo: Structural basis for importin alpha 3 specificity of W proteins in Hendra and Nipah viruses. (Nat Commun, 2018) · citado 75 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 75 estructuras posteriores de Importin subunit alpha-1 en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

6BDOStructure of bacterial type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum complexed with a quinone inhibitor HQNO at 2.8A resolution2018 · 2,8 Å

Proteína: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Resolución: 2,8 Å · R_work 0,227, R_free 0,268
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 72,8, b = 114,3, c = 130,1 Å; α = 90,0, β = 91,2, γ = 90,0°
Tamaño: 182,0 kDa · 1620 residuos en 4 cadenas · 11.896 átomos
Ligandos: FAD, HQO
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronología: Datos recogidos en nov 2016, depositados en oct 2017, liberados en may 2018 · 18 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 4,6 · outliers de Ramachandran 0,2 % · outliers de rotámeros 2,1 %
Artículo: Structure of the NDH-2 - HQNO inhibited complex provides molecular insight into quinone-binding site inhibitors. (Biochim. Biophys. Acta, 2018) · citado 48 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 0 estructuras posteriores de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

5WEDStructure of bacterial type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum at 2.15A resolution2017 · 2,15 Å

Proteína: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Resolución: 2,15 Å · R_work 0,208, R_free 0,238
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 72,8, b = 113,6, c = 129,8 Å; α = 90,0, β = 91,0, γ = 90,0°
Tamaño: 181,4 kDa · 1620 residuos en 4 cadenas · 12.435 átomos
Ligandos: FAD
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronología: Datos recogidos en oct 2015, depositados en jul 2017, liberados en oct 2017 · 24 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 1,4 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,1 %
Artículo: Crystal structure of type II NADH:quinone oxidoreductase from Caldalkalibacillus thermarum with an improved resolution of 2.15 angstrom. (Acta Crystallogr F Struct Biol Commun, 2017) · citado 15 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 1 estructura posterior de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

5KMSThe structure of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum complexed with NAD+ at 2.5 angstrom resolution.2017 · 2,5 Å

Proteína: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Resolución: 2,5 Å · R_work 0,214, R_free 0,244
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 72,9, b = 114,0, c = 130,6 Å; α = 90,0, β = 91,8, γ = 90,0°
Tamaño: 182,1 kDa · 1620 residuos en 4 cadenas · 11.969 átomos
Ligandos: FAD, NAD
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronología: Datos recogidos en oct 2015, depositados en jun 2016, liberados en feb 2017 · 15 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 2,4 · outliers de Ramachandran 0,3 % · outliers de rotámeros 2,4 %
Artículo: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · citado 80 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 2 estructuras posteriores de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

5KMRThe structure of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum complexed with NAD+ at 3.0 angstrom resolution.2017 · 3 Å · destacada

Proteína: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Resolución: 3 Å · R_work 0,237, R_free 0,254
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 72,1, b = 114,2, c = 131,0 Å; α = 90,0, β = 91,5, γ = 90,0°
Tamaño: 183,4 kDa · 1620 residuos en 4 cadenas · 11.468 átomos
Ligandos: FAD, NAD
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronología: Datos recogidos en oct 2015, depositados en jun 2016, liberados en ene 2017 · 15 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 5,5 · outliers de Ramachandran 0,8 % · outliers de rotámeros 1,7 %
Artículo: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · citado 80 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 3 estructuras posteriores de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB Historia y vídeo

5KMQThe structure of I379E variant of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum2017 · 2,7 Å

Proteína: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Resolución: 2,7 Å · R_work 0,223, R_free 0,269
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 72,4, b = 114,4, c = 130,5 Å; α = 90,0, β = 92,0, γ = 90,0°
Tamaño: 181,5 kDa · 1620 residuos en 4 cadenas · 11.334 átomos
Ligandos: FAD
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronología: Datos recogidos en oct 2015, depositados en jun 2016, liberados en ene 2017 · 15 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 4,0 · outliers de Ramachandran 0,3 % · outliers de rotámeros 3,5 %
Artículo: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · citado 80 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 3 estructuras posteriores de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

5KMPThe structure of G164E variant of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum2017 · 3,2 Å

Proteína: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase (Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1)
Resolución: 3,2 Å · R_work 0,203, R_free 0,234
Grupo espacial: P 41 21 2
Celda unidad: a = 93,1, b = 93,1, c = 248,5 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 90,9 kDa · 810 residuos en 2 cadenas · 5679 átomos
Ligandos: FAD
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.954 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronología: Datos recogidos en nov 2015, depositados en jun 2016, liberados en ene 2017 · 15 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 7,9 · outliers de Ramachandran 0,3 % · outliers de rotámeros 6,1 %
Artículo: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases. (Sci Rep, 2017) · citado 80 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 3 estructuras posteriores de FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

5J37Crystal structure of 60-mer BFDV Capsid Protein in complex with single stranded DNA2016 · 2,3 Å

Proteínas: single stranded DNA (synthetic construct); Beak and feather disease virus capsid protein (Beak and feather disease virus)
Resolución: 2,3 Å · R_work 0,174, R_free 0,197
Grupo espacial: F 4 3 2
Celda unidad: a = 377,3, b = 377,3, c = 377,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 197,2 kDa · 1435 residuos en 10 cadenas · 9275 átomos
Ligandos: PO4
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.9537 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronología: Datos recogidos en oct 2015, depositados en mar 2016, liberados en may 2016 · 7 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 1,1 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,0 %
Artículo: Structural insights into the assembly and regulation of distinct viral capsid complexes. (Nat Commun, 2016) · citado 79 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 0 estructuras posteriores de Capsid protein en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

5J36Crystal structure of 60-mer BFDV Capsid Protein2016 · 2,55 Å · destacada

Proteína: Beak and feather disease virus capsid protein (Beak and feather disease virus)
Resolución: 2,55 Å · R_work 0,191, R_free 0,216
Grupo espacial: F 4 3 2
Celda unidad: a = 377,3, b = 377,3, c = 377,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 151,7 kDa · 1285 residuos en 5 cadenas · 8662 átomos
Ligandos: PO4
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 1 Å · ADSC QUANTUM 315r
Cronología: Datos recogidos en oct 2015, depositados en mar 2016, liberados en may 2016 · 7 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 0,7 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,3 %
Artículo: Structural insights into the assembly and regulation of distinct viral capsid complexes. (Nat Commun, 2016) · citado 79 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 0 estructuras posteriores de Capsid protein en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB Historia y vídeo

5J09Crystal structure of decameric BFDV Capsid Protein2016 · 2 Å

Proteína: Beak and feather disease virus capsid protein (Beak and feather disease virus)
Resolución: 2 Å · R_work 0,209, R_free 0,239
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 78,8, b = 148,4, c = 188,6 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 302,4 kDa · 2570 residuos en 10 cadenas · 15.272 átomos
Datos: Australian Synchrotron, MX2 · 0.95370 Å · ADSC QUANTUM 315
Cronología: Datos recogidos en ene 2015, depositados en mar 2016, liberados en may 2016 · 16 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 1,3 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,6 %
Artículo: Structural insights into the assembly and regulation of distinct viral capsid complexes. (Nat Commun, 2016) · citado 79 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 0 estructuras posteriores de Capsid protein en el PDB

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4UXWStructure of delta4-DgkA-apo in 9.9 MAG2015 · 3,15 Å

Proteína: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Resolución: 3,15 Å · R_work 0,224, R_free 0,268
Grupo espacial: P 31 2 1
Celda unidad: a = 72,8, b = 72,8, c = 199,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamaño: 45,1 kDa · 390 residuos en 3 cadenas · 2754 átomos
Ligandos: MPD, NA, NO3, OLC
Datos: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronología: Datos recogidos en jul 2011, depositados en ago 2014, liberados en sept 2015 · 4,2 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 9,3 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 3,0 %
Artículo: Ternary Structure Reveals Mechanism of a Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nat.Commun., 2015) · citado 43 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 5 estructuras posteriores de Diacylglycerol kinase en el PDB

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4CK0Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - form 22015 · 2,924 Å

Proteína: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI)
Resolución: 2,924 Å · R_work 0,248, R_free 0,281
Grupo espacial: P 31 2 1
Celda unidad: a = 72,8, b = 72,8, c = 195,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamaño: 44,1 kDa · 390 residuos en 3 cadenas · 2647 átomos
Ligandos: ACP, OLC, ZN
Datos: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronología: Datos recogidos en dic 2012, depositados en dic 2013, liberados en ene 2015 · 2,2 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 4,3 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 1,5 %
Artículo: La entrada PDB aún no está enlazada con un artículo publicado.
Lo que vino después: 9 estructuras posteriores de Diacylglycerol kinase en el PDB

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4CJZCrystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase DgkA- 9.9, delta 42015 · 3,25 Å

Proteína: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI)
Resolución: 3,25 Å · R_work 0,255, R_free 0,292
Grupo espacial: P 31 2 1
Celda unidad: a = 72,8, b = 72,8, c = 199,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamaño: 43,1 kDa · 390 residuos en 3 cadenas · 2596 átomos
Ligandos: OLC
Datos: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronología: Datos recogidos en jul 2011, depositados en dic 2013, liberados en ene 2015 · 3,5 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 2,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,0 %
Artículo: La entrada PDB aún no está enlazada con un artículo publicado.
Lo que vino después: 9 estructuras posteriores de Diacylglycerol kinase en el PDB

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4B61In meso structure of alginate transporter, AlgE, from Pseudomoas aeruginosa, PAO1. Crystal form 3.2013 · 2,402 Å

Proteína: Alginate production protein alge (PSEUDOMONAS AERUGINOSA PAO1)
Resolución: 2,402 Å · R_work 0,221, R_free 0,244
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 61,7, b = 77,5, c = 240,3 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 110,5 kDa · 916 residuos en 2 cadenas · 7509 átomos
Ligandos: 78M, 78N, ACT, CU, LDA, MG
Datos: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronología: Datos recogidos en jun 2009, depositados en ago 2012, liberados en jul 2013 · 4,1 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 5,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 1,6 %
Artículo: A Conformational Landscape for Alginate Secretion Across the Outer Membrane of Pseudomonas Aeruginosa. (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2014) · citado 53 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 8 estructuras posteriores de Alginate production protein AlgE en el PDB

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4AZLIn meso structure of alginate transporter, AlgE, from Pseudomoas aeruginosa, PAO1, crystal form 2.2013 · 2,8 Å

Proteína: Alginate production protein alge (PSEUDOMONAS AERUGINOSA)
Resolución: 2,8 Å · R_work 0,237, R_free 0,280
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 47,1, b = 245,8, c = 47,1 Å; α = 90,0, β = 104,4, γ = 90,0°
Tamaño: 106,6 kDa · 916 residuos en 2 cadenas · 6941 átomos
Ligandos: 78M, 78N, CA
Datos: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronología: Datos recogidos en mar 2010, depositados en jun 2012, liberados en jul 2013 · 3,3 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 4,3 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 1,2 %
Artículo: A Conformational Landscape for Alginate Secretion Across the Outer Membrane of Pseudomonas Aeruginosa. (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2014) · citado 53 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 9 estructuras posteriores de Alginate production protein AlgE en el PDB

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3ZE5Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - delta42013 · 3,101 Å

Proteína: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Resolución: 3,101 Å · R_work 0,232, R_free 0,258
Grupo espacial: P 31 2 1
Celda unidad: a = 72,7, b = 72,7, c = 199,0 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamaño: 42,7 kDa · 390 residuos en 3 cadenas · 2569 átomos
Datos: Diamond, I24 · DECTRIS PILATUS 6M
Cronología: Datos recogidos en dic 2010, depositados en dic 2012, liberados en may 2013 · 2,4 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 2,9 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,4 %
Artículo: Crystal Structure of the Integral Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nature, 2013) · citado 95 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 16 estructuras posteriores de Diacylglycerol kinase en el PDB

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3ZE4Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - wild-type2013 · 3,702 Å

Proteína: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Resolución: 3,702 Å · R_work 0,285, R_free 0,312
Grupo espacial: P 31 2 1
Celda unidad: a = 75,0, b = 75,0, c = 196,9 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamaño: 42,8 kDa · 390 residuos en 3 cadenas · 2458 átomos
Datos: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronología: Datos recogidos en jun 2012, depositados en dic 2012, liberados en may 2013 · 11 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 7,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 2,0 %
Artículo: Crystal Structure of the Integral Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nature, 2013) · citado 95 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 16 estructuras posteriores de Diacylglycerol kinase en el PDB

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3ZE3Crystal structure of the integral membrane diacylglycerol kinase - delta72013 · 2,05 Å · destacada

Proteína: Diacylglycerol kinase (ESCHERICHIA COLI K-12)
Resolución: 2,05 Å · R_work 0,196, R_free 0,217
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 75,1, b = 91,5, c = 143,7 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 89,7 kDa · 780 residuos en 6 cadenas · 5042 átomos
Ligandos: 78M, 78N, ACT, FLC, NA, ZN
Datos: Advanced Photon Source, 23-ID-B · 1.03320, 0.97944 Å · MARRESEARCH
Cronología: Datos recogidos en jun 2012, depositados en dic 2012, liberados en may 2013 · 11 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 4,1 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 1,1 %
Artículo: Crystal Structure of the Integral Membrane Diacylglycerol Kinase. (Nature, 2013) · citado 95 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 16 estructuras posteriores de Diacylglycerol kinase en el PDB

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4AFKIn meso structure of alginate transporter, AlgE, from Pseudomonas aeruginosa, PAO12013 · 1,897 Å · destacada

Proteína: Alginate production protein alge (PSEUDOMONAS AERUGINOSA)
Resolución: 1,897 Å · R_work 0,163, R_free 0,209
Grupo espacial: C 1 2 1
Celda unidad: a = 57,3, b = 74,4, c = 115,5 Å; α = 90,0, β = 101,6, γ = 90,0°
Tamaño: 57,6 kDa · 458 residuos en 1 cadena · 4073 átomos
Ligandos: 78M, 78N, CA, FLC, LDA, NA, PE5
Datos: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronología: Datos recogidos en abr 2008, depositados en ene 2012, liberados en feb 2013 · 4,8 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 6,8 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,3 %
Artículo: A Conformational Landscape for Alginate Secretion Across the Outer Membrane of Pseudomonas Aeruginosa. (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2014) · citado 53 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 10 estructuras posteriores de Alginate production protein AlgE en el PDB

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3ZQ8STRUCTURE OF LINEAR GRAMICIDIN D OBTAINED USING TYPE I CRYSTALS GROWN IN A monovaccenin LIPID CUBIC PHASE2012 · 1,7 Å

Proteína: Val-gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Resolución: 1,7 Å · R_work 0,166, R_free 0,211
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 24,0, b = 42,0, c = 32,4 Å; α = 90,0, β = 107,3, γ = 90,0°
Tamaño: 8,6 kDa · 64 residuos en 4 cadenas · 633 átomos
Ligandos: MVC
Datos: ESRF, ID14-4 · ADSC QUANTUM 315r
Cronología: Datos recogidos en oct 2009, depositados en jun 2011, liberados en jul 2012 · 2,8 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 7,2 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,0 %
Artículo: La entrada PDB aún no está enlazada con un artículo publicado.

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2YEVStructure of caa3-type cytochrome oxidase2012 · 2,36 Å · destacada

Proteínas: Caa3-type cytochrome oxidase subunit iv (THERMUS THERMOPHILUS); Cytochrome c oxidase subunit 2 (THERMUS THERMOPHILUS); Cytochrome c oxidase polypeptide i+iii (THERMUS THERMOPHILUS)
Resolución: 2,36 Å · R_work 0,171, R_free 0,218
Grupo espacial: I 1 2 1
Celda unidad: a = 127,3, b = 76,0, c = 300,3 Å; α = 90,0, β = 92,2, γ = 90,0°
Tamaño: 277,4 kDa · 2388 residuos en 6 cadenas · 19.587 átomos
Ligandos: 4AG, 5PL, 7E8, 7E9, CL, CU, CUA, HAS, HEC, MG
Datos: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronología: Datos recogidos en jun 2010, depositados en mar 2011, liberados en may 2012 · 23 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 6,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,9 %
Artículo: Structural Insights Into Electron Transfer in Caa3-Type Cytochrome Oxidases. (Nature, 2012) · citado 126 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 0 estructuras posteriores de Cytochrome oxidase Caa3-type subunit IV domain-containing protein en el PDB; 0 estructuras posteriores de Cytochrome c oxidase subunit 2 en el PDB; 0 estructuras posteriores de Cytochrome c oxidase polypeptide I+III en el PDB

PDBe PDBe-KB (Q5SH67)PDBe-KB (Q5SLI2)PDBe-KB (P98005)UniProt Q5SH67 UniProt Q5SLI2 UniProt P98005 AlphaFold Q5SH67 AlphaFold Q5SLI2 AlphaFold P98005 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB Historia y vídeo

2Y6NStructure of linear gramicidin d obtained using type i crystals grown in a 8.8 monoacylglycerol lipid cubic phase.2011 · 1,26 Å

Proteína: Val-gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Resolución: 1,26 Å · R_work 0,148, R_free 0,170
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 30,6, b = 62,8, c = 30,6 Å; α = 90,0, β = 100,0, γ = 90,0°
Tamaño: 16,2 kDa · 96 residuos en 6 cadenas · 974 átomos
Ligandos: 15P, P4C
Datos: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH MX-300
Cronología: Datos recogidos en feb 2009, depositados en ene 2011, liberados en may 2011 · 2,2 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 7,7 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,0 %
Artículo: Membrane Protein Crystallization in Lipidic Mesophases. Hosting Lipid Effects on the Crystallization and Structure of a Transmembrane Peptide (Cryst.Growth Des., 2011) · citado 33 veces (OpenAlex)

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2Y5MStructure of linear gramicidin d obtained using type i crystals grown in a 7.7 monoacylglycerol lipid cubic phase.2011 · 1,08 Å · destacada

Proteína: Val-gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Resolución: 1,08 Å · R_work 0,130, R_free 0,155
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 30,6, b = 62,8, c = 30,7 Å; α = 90,0, β = 100,0, γ = 90,0°
Tamaño: 15,9 kDa · 96 residuos en 6 cadenas · 966 átomos
Ligandos: 15P
Datos: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH MX-300
Cronología: Datos recogidos en ago 2008, depositados en ene 2011, liberados en may 2011 · 2,8 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 3,1 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,0 %
Artículo: Membrane Protein Crystallization in Lipidic Mesophases. Hosting Lipid Effects on the Crystallization and Structure of a Transmembrane Peptide (Cryst.Growth Des., 2011) · citado 33 veces (OpenAlex)

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3PDSIrreversible Agonist-Beta2 Adrenoceptor Complex2011 · 3,5 Å · destacada

Proteína: Fusion protein Beta-2 adrenergic receptor/Lysozyme (Homo sapiens)
Resolución: 3,5 Å · R_work 0,238, R_free 0,283
Grupo espacial: P 21 21 2
Celda unidad: a = 282,4, b = 40,0, c = 65,2 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 53,9 kDa · 458 residuos en 1 cadena · 3628 átomos
Ligandos: CLR, ERC, SO4
Datos: Advanced Photon Source, 23-ID-B · 1.033 Å · MARMOSAIC 300 mm CCD
Cronología: Datos recogidos en jun 2010, depositados en oct 2010, liberados en ene 2011 · 6 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 2,5 · outliers de Ramachandran 0,2 % · outliers de rotámeros 4,2 %
Artículo: Structure and function of an irreversible agonist-beta(2) adrenoceptor complex (Nature, 2011) · citado 784 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 139 estructuras posteriores de Beta-2 adrenergic receptor en el PDB

PDBe PDBe-KB (P00720)PDBe-KB (P07550)UniProt P00720 UniProt P07550 AlphaFold P00720 AlphaFold P07550 PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB Historia y vídeo

2XDCStructure of linear gramicidin D obtained using Type I crystals grown in a lipid cubic phase.2010 · 1,7 Å

Proteína: Gramicidin a (BREVIBACILLUS BREVIS)
Resolución: 1,7 Å · R_work 0,179, R_free 0,214
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 30,5, b = 62,6, c = 30,5 Å; α = 90,0, β = 100,0, γ = 90,0°
Tamaño: 17,4 kDa · 96 residuos en 6 cadenas · 935 átomos
Ligandos: 15P, NA
Datos: Advanced Photon Source, 23-ID-B · MARRESEARCH
Cronología: Datos recogidos en oct 2008, depositados en abr 2010, liberados en ago 2010 · 22 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 2,7 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,0 %
Artículo: Crystallizing Transmembrane Peptides in Lipidic Mesophases (Biophys.J., 2010) · citado 44 veces (OpenAlex)

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2VKR3Fe-4S, 4Fe-4S plus Zn Acidianus ambivalens ferredoxin2008 · 2,01 Å · destacada

Proteína: Zinc-containing ferredoxin (ACIDIANUS AMBIVALENS)
Resolución: 2,01 Å
Grupo espacial: P 31
Celda unidad: a = 117,5, b = 117,5, c = 50,9 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamaño: 82,1 kDa · 721 residuos en 7 cadenas · 5616 átomos
Ligandos: F3S, SF4, ZN
Datos: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Cronología: Datos recogidos en sept 2002, depositados en dic 2007, liberados en mar 2008 · 5,4 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 19,5 · outliers de Ramachandran 0,6 % · outliers de rotámeros 11,3 %
Artículo: Crystallographic analysis of the intact metal centres [3Fe-4S](1+/0) and [4Fe-4S](2+/1+) in a Zn(2+) -containing ferredoxin. (FEBS Lett., 2008) · citado 11 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 0 estructuras posteriores de Zinc-containing ferredoxin en el PDB

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2UX8Crystal Structure of Sphingomonas elodea ATCC 31461 Glucose-1- phosphate uridylyltransferase in Complex with glucose-1-phosphate.2007 · 2,65 Å

Proteína: Glucose-1-phosphate uridylyltransferase (SPHINGOMONAS ELODEA)
Resolución: 2,65 Å · R_work 0,245, R_free 0,295
Grupo espacial: P 1 21 1
Celda unidad: a = 105,6, b = 85,7, c = 151,8 Å; α = 90,0, β = 105,2, γ = 90,0°
Tamaño: 259,8 kDa · 2376 residuos en 8 cadenas · 16.948 átomos
Ligandos: G1P
Datos: ESRF, ID29 · 0.97564, 1.13980 Å · ADSC CCD
Cronología: Datos recogidos en sept 2005, depositados en mar 2007, liberados en may 2007 · 20 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 24,7 · outliers de Ramachandran 2,2 % · outliers de rotámeros 10,9 %
Artículo: The Complex of Sphingomonas Elodea Atcc 31461 Glucose-1-Phosphate Uridylyltransferase with Glucose-1-Phosphate Reveals a Novel Quaternary Structure, Unique Among Nucleoside Diphosphate-Sugar Pyrophosphorylase Members. (J.Bacteriol., 2007) · citado 33 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 0 estructuras posteriores de UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase en el PDB

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1W9MAS-isolated hybrid cluster protein from Desulfovibrio vulgaris X-ray structure at 1.35A resolution using iron anomalous signal2005 · 1,35 Å · destacada

Proteína: Hydroxylamine reductase (DESULFOVIBRIO VULGARIS)
Resolución: 1,35 Å
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 64,3, b = 66,8, c = 134,8 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 60,8 kDa · 553 residuos en 1 cadena · 5065 átomos
Ligandos: FSO, SF4
Datos: ESRF, ID29 · ADSC CCD
Cronología: Datos recogidos en nov 2001, depositados en oct 2004, liberados en feb 2005 · 3,2 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 3,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 1,4 %
Artículo: Structural and Functional Relationships in the Hybrid Cluster Protein Family:Structure of the Anaerobically Purified Hybrid Cluster Protein from Desulfovibrio Vulgaris at 1.35 A Resolution (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2008) · citado 30 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 0 estructuras posteriores de Hydroxylamine reductase en el PDB

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1UPXThe crystal structure of the Hybrid Cluster Protein from Desulfovibrio desulfuricans containing molecules in the oxidized and reduced states.2003 · 1,25 Å

Proteína: Hydroxylamine reductase (DESULFOVIBRIO DESULFURICANS)
Resolución: 1,25 Å · R_work 0,140, R_free 0,153
Grupo espacial: P 1
Celda unidad: a = 57,3, b = 61,2, c = 72,0 Å; α = 82,8, β = 73,7, γ = 87,3°
Tamaño: 119,5 kDa · 1088 residuos en 2 cadenas · 10.132 átomos
Ligandos: FSO, MES, SF3, SF4
Datos: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Cronología: Datos recogidos en may 2000, depositados en oct 2003, liberados en dic 2003 · 3,6 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 3,2 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 1,6 %
Artículo: Structure of the Hybrid Cluster Protein (Hcp) from Desulfovibrio Desulfuricans Atcc 27774 Containing Molecules in the Oxidized and Reduced States (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2003) · citado 13 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 0 estructuras posteriores de Hydroxylamine reductase en el PDB

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1OA1Reduced hybrid cluster protein (hcp) from desulfovibrio vulgaris hildenborough structure at 1.55a resolution using synchrotron radiation.2003 · 1,55 Å

Proteína: Hydroxylamine reductase (DESULFOVIBRIO VULGARIS)
Resolución: 1,55 Å · R_work 0,131, R_free 0,153
Grupo espacial: P 21 21 21
Celda unidad: a = 64,1, b = 67,5, c = 135,0 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 90,0°
Tamaño: 60,9 kDa · 553 residuos en 1 cadena · 5117 átomos
Ligandos: GOL, SF3, SF4
Datos: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Cronología: Datos recogidos en may 2002, depositados en dic 2002, liberados en abr 2003 · 11 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 2,4 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 0,9 %
Artículo: Reduced Hybrid Cluster Proteins (Hcp) from Desulfovibrio Desulfuricans Atcc 27774 and Desulfovibrio Vulgaris (Hildenborough): X-Ray Structures at High Resolution Using Synchrotron Radiation (J.Biol.Inorg.Chem., 2003) · citado 47 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 1 estructura posterior de Hydroxylamine reductase en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

1OA0Reduced hybrid cluster protein from desulfovibrio desulfuricans x-ray structure at 1.25a resolution2003 · 1,25 Å

Proteína: Prismane protein (DESULFOVIBRIO DESULFURICANS)
Resolución: 1,25 Å · R_work 0,133, R_free 0,150
Grupo espacial: P 1
Celda unidad: a = 57,8, b = 62,0, c = 72,8 Å; α = 82,7, β = 73,7, γ = 87,4°
Tamaño: 118,7 kDa · 1088 residuos en 2 cadenas · 10.655 átomos
Ligandos: MES, SF3, SF4
Datos: ESRF, ID14-2 · ADSC CCD
Cronología: Datos recogidos en ago 2001, depositados en dic 2002, liberados en abr 2003 · 20 meses entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 3,1 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 1,6 %
Artículo: Reduced hybrid cluster proteins (HCP) from Desulfovibrio desulfuricans ATCC 27774 and Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough): X-ray structures at high resolution using synchrotron radiation. (J. Biol. Inorg. Chem., 2003) · citado 47 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 1 estructura posterior de Hydroxylamine reductase en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB

1GYOCrystal structure of the di-tetraheme cytochrome c3 from Desulfovibrio gigas at 1.2 Angstrom resolution2002 · 1,2 Å · destacada

Proteína: Cytochrome c3, a dimeric class iii c-type cytochrome (DESULFOVIBRIO GIGAS)
Resolución: 1,2 Å
Grupo espacial: P 31
Celda unidad: a = 56,7, b = 56,7, c = 94,2 Å; α = 90,0, β = 90,0, γ = 120,0°
Tamaño: 29,6 kDa · 218 residuos en 2 cadenas · 2349 átomos
Ligandos: GOL, HEC
Datos: EMBL Hamburg, BW7B · MARRESEARCH
Cronología: Datos recogidos en may 1997, depositados en abr 2002, liberados en may 2002 · 5,0 años entre el haz y la liberación
Validación: Clashscore 2,0 · outliers de Ramachandran 0,0 % · outliers de rotámeros 1,1 %
Artículo: Structure of Dimeric Cytochrome C3 from Desulfovibrio Gigas at 1.2 A Resolution (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2003) · citado 25 veces (OpenAlex)
Lo que vino después: 0 estructuras posteriores de Cytochrome C3=26 kDa subunit of A dimeric class III C-type cytochrome en el PDB

PDBe PDBe-KB UniProt AlphaFold PDB-REDO Informe de validación RCSB PDB Historia y vídeo

Detalles tomados del PDB (RCSB y PDBe) y número de citas de OpenAlex, actualizados más o menos una vez al mes. «Lo que vino después» cuenta las entradas más recientes de la misma proteína (identificada por UniProt). La densidad es el mapa 2mFo–DFc (y el mapa de diferencias) de PDBe.