La F1-ATPasa de Fusobacterium nucleatum
La cabeza catalítica del motor que fabrica ATP en una bacteria patógena, y cómo se mantiene a raya.
La ATP sintasa es el motor rotatorio que fabrica la mayor parte del ATP de una célula. Su parte F1, un anillo de tres subunidades α y tres β alrededor de un eje central, también puede funcionar al revés y descomponer ATP, así que las células mantienen a raya esa reacción inversa. Esta estructura de la F1 de Fusobacterium nucleatum, una bacteria anaerobia que causa enfermedades en las personas, muestra una enzima solo parcialmente inhibida, y sugiere que su actividad se ajusta según la cantidad de ADP que haya alrededor, como en nuestras propias mitocondrias (artículo).
El trabajo lo dirigió el grupo de Greg Cook en Nueva Zelanda con el grupo de John Walker en la MRC Mitochondrial Biology Unit de Cambridge (John Walker compartió el Premio Nobel de Química de 1997 por su trabajo sobre la ATP sintasa). Los datos se tomaron en MX2, en el Australian Synchrotron, y el daño por radiación obligó a combinar cuatro conjuntos de datos de dos cristales. El artículo me atribuye la metodología y la investigación.
- Entrada PDB
- 6Q45 en PDBe (también en RCSB PDB)
- Liberada
- 2019-07-10
- Resolución
- 3.6 Å
- Artículo
- Structure of F1-ATPase from the obligate anaerobe Fusobacterium nucleatum. (Open Biology, 2019)
- Más
- Detalles técnicos, enlaces y densidad electrónica
Imágenes y vídeo renderizados con UCSF ChimeraX; la vista en 3D es PDBe Mol*.